| CAPN3 |
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| Structures disponibles |
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| PDB | Recherche d'orthologue: PDBe RCSB |
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| Identifiants |
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| Aliases | CAPN3 |
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| IDs externes | OMIM: 114240 MGI: 107437 HomoloGene: 52 GeneCards: CAPN3 |
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| Position du gène (Homme) |
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 | | Chr. | Chromosome 15 humain[1] |
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| | Locus | 15q15.1 | Début | 42,359,498 bp[1] |
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| Fin | 42,412,949 bp[1] |
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| Position du gène (Souris) |
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 | | Chr. | Chromosome 2 (souris)[2] |
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| | Locus | 2 E5|2 60.31 cM | Début | 120,294,053 bp[2] |
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| Fin | 120,335,399 bp[2] |
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| Expression génétique |
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| Bgee | | Humain | Souris (orthologue) |
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| Fortement exprimé dans | - muscle de la cuisse
- skeletal muscle tissue
- C1 segment
- corps calleux
- muscle gastrocnémien
- substantia nigra
- putamen
- hippocampus proper
- primary visual cortex
- noyau caudé
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| | Fortement exprimé dans | - cristallin
- muscle de la cuisse
- tissu musculaire
- skeletal muscle tissue
- muscle quadriceps fémoral
- thymus
- zone of skin
- œsophage
- dentate gyrus of hippocampal formation granule cell
- hippocampus proper
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| | Plus de données d'expression de référence |
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| BioGPS | 
 | | Plus de données d'expression de référence |
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| Gene Ontology |
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| Fonction moléculaire | - calcium liaison ionique
- cysteine-type peptidase activity
- sodium ion binding
- titin binding
- signal transducer activity
- liaison ion métal
- calcium-dependent cysteine-type endopeptidase activity
- activité peptidasique
- activité catalytique
- liaison protéique
- molecular adaptor activity
- structural constituent of muscle
- activité hydrolase
- ligase regulator activity
| | Composant cellulaire | - cytoplasme
- cytosol
- T-tubule
- membrane plasmique
- intracellulaire
- myofibrille
- Z discdkac
- noyau
- complexe macromoléculaire
| | Processus biologique | - muscle structure development
- cellular response to calcium ion
- protein localization to membrane
- negative regulation of protein sumoylation
- positive regulation of satellite cell activation involved in skeletal muscle regeneration
- muscle cell cellular homeostasis
- muscle organ development
- self proteolysis
- negative regulation of apoptotic process
- positive regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol
- protéolyse
- régulation positive de la transcription dépendante de l'ADN
- response to calcium ion
- negative regulation of skeletal muscle cell differentiation
- G1 to G0 transition involved in cell differentiation
- cellular response to salt stress
- myofibril assembly
- regulation of myoblast differentiation
- positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity
- positive regulation of proteolysis
- regulation of catalytic activity
- negative regulation of transcription, DNA-templated
- sarcomere organization
- response to muscle activity
- regulation of I-kappaB kinase/NF-kappaB signaling
- apoptose
- transduction de signal
- mort cellulaire programmée
- protein-containing complex assembly
- protein catabolic process
- protein destabilization
- calcium-dependent self proteolysis
| | Sources:Amigo / QuickGO |
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| Orthologues |
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| Espèces | Homme | Souris |
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| Entrez | | |
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| Ensembl | | |
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| UniProt | | |
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| RefSeq (mRNA) | NM_000070
NM_024344
NM_173087
NM_173088
NM_173089
|
|---|
NM_173090
NM_212465 |
| |
|---|
NM_001109761
NM_001177799
NM_007601 |
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|---|
| RefSeq (protéine) | NP_000061
NP_077320
NP_775110
NP_775111
NP_775112
|
|---|
NP_775113 |
| |
|---|
NP_001103231
NP_001171270
NP_031627 |
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| Localisation (UCSC) | Chr 15: 42.36 – 42.41 Mb | Chr 2: 120.29 – 120.34 Mb |
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| Publication PubMed | [3] | [4] |
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| Wikidata |
| Voir/Editer Humain | Voir/Editer Souris |
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La calpaïne 3, appelée aussi P94 est l'une des calpaïnes dont la mutation du gène est responsable de la dystrophie musculaire des ceintures (Type 2A).
Gène
Le gène est CAPN3 situé sur le chromosome 15 humain.
Fonction
Elle est essentiellement synthétisée dans le muscle squelettique[5]. Il s'agit d'une protéase musculaire, inactive en temps normal[6] et donc l'activation dépend d'une autoprotéolyse, faisant intervenir des ions calcium, permettant l'exposition de son site actif[7]. Ses substrats sont, entre autres, l'actine et la titine[6].
Les souris déficientes en cet enzyme ont une désorganisation des sarcomères avec un mauvais alignement des bandes A[8], responsable d'une dystrophie musculaire favorisée par l'exercice[9]. Les symptômes sont améliorés par transfert génétique du gène sain[10], avec cependant une toxicité cardiaque comme effet secondaire. Cette toxicité n'est pas retrouvé lorsque le transfert génique est couplée avec celui d'un micro-ARN, le miR-208a[11].
Notes et références
- ↑ a b et c GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000092529 - Ensembl, May 2017
- ↑ a b et c GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000079110 - Ensembl, May 2017
- ↑ « Publications PubMed pour l'Homme », sur National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine
- ↑ « Publications PubMed pour la Souris », sur National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine
- ↑ Sorimachi H, Imajoh-Ohmi S, Emori Y, Kawasaki H, Ohno S, Minami Y, Suzuki K, Molecular cloning of a novel mammalian calcium-dependent protease distinct from both m- and mu-types. Specific expression of the mRNA in skeletal muscle, J Biol Chem, 1989;264:20106–20111
- ↑ a et b Taveau M, Bourg N, Sillon G, Roudaut C, Bartoli M, Richard I, Calpain 3 is activated through autolysis within the active site and lyses sarcomeric and sarcolemmal components, Mol Cell Biol, 2003;23:9127–9135
- ↑ García Díaz BE, Gauthier S, Davies PL, Ca2+ dependency of calpain 3 (p94) activation, Biochemistry, 2006;45:3714–3722
- ↑ Kramerova I, Kudryashova E, Tidball JG, Spencer MJ, Null mutation of calpain 3 (p94) in mice causes abnormal sarcomere formation in vivo and in vitro, Hum Mol Genet, 2004;13:1373–1388
- ↑ Ojima K, Kawabata Y, Nakao H et al. Dynamic distribution of muscle-specific calpain in mice has a key role in physical-stress adaptation and is impaired in muscular dystrophy, J Clin Invest, 2010;120:2672–2683
- ↑ Bartoli M, Roudaut C, Martin S et al. Safety and efficacy of AAV-mediated calpain 3 gene transfer in a mouse model of limb-girdle muscular dystrophy type 2A, Mol Ther, 2006;13:250–259
- ↑ Roudaut C, Le Roy F, Suel L et al. Restriction of calpain3 expression to the skeletal muscle prevents cardiac toxicity and corrects pathology in a murine model of limb-girdle muscular dystrophy, Circulation, 2013;128:1094-1104
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