グルコース-6-リン酸デヒドロゲナーゼ
グルコース-6-リン酸デヒドロゲナーゼ | |||||||||
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識別子 | |||||||||
EC番号 | 1.1.1.49 | ||||||||
データベース | |||||||||
IntEnz | IntEnz view | ||||||||
BRENDA | BRENDA entry | ||||||||
ExPASy | NiceZyme view | ||||||||
KEGG | KEGG entry | ||||||||
MetaCyc | metabolic pathway | ||||||||
PRIAM | profile | ||||||||
PDB構造 | RCSB PDB PDBj PDBe PDBsum | ||||||||
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グルコース-6-リン酸デヒドロゲナーゼ(Glucose-6-phosphate dehydrogenase ,G6PD)は、NADPH濃度を維持することにより細胞へ還元エネルギーを供給するペントースリン酸経路に関与する細胞質酵素の一つ。このNADPHは細胞内の主要な抗酸化成分であるグルタチオンの濃度を維持し、細胞を酸化的ダメージから保護している。また、NADPHは組織では肝臓や乳腺、脂肪組織および副腎における、脂肪酸やイソプレノイドの生合成にも使われている。この酵素の遺伝的欠損による非免疫性溶血性貧血(グルコース6リン酸脱水素酵素欠損症)はヒトにおいて顕著である。
反応
G6PDは以下の化学反応を触媒する。
- D-グルコース-6-リン酸 + NADP+ D-グルコノ-1,5-ラクトン-6-リン酸 + NADPH + H+
反応式の通り、G6PDの基質はD-グルコース-6-リン酸とNADP+、生成物はD-グルコノ-1,5-ラクトン-6-リン酸とNADPHとH+である。
分布
G6PDは、ヒトからバクテリアに至るまで広く分布している。高等植物ではいくつかの型が報告されており、細胞質基質、プラスチドストロマおよびペルオキシソームに局在している[1]。
関連項目
脚注
- ^ Corpas FJ et al. (1998). “A dehydrogenase-mediated recycling system of NADPH in plant peroxisomes”. Biochem. J.. 330 (7): 777–784.
参考文献
- Vulliamy T, Beutler E, Luzzatto L (1993). “Variants of glucose-6-phosphate dehydrogenase are due to missense mutations spread throughout the coding region of the gene.”. Hum. Mutat. 2 (3): 159–67. doi:10.1002/humu.1380020302. PMID 8364584.
- Mason PJ (1996). “New insights into G6PD deficiency.”. Br. J. Haematol. 94 (4): 585–91. PMID 8826878.
- Wajcman H, Galactéros F (2004). “[Glucose 6-phosphate dehydrogenase deficiency: a protection against malaria and a risk for hemolytic accidents]”. C. R. Biol. 327 (8): 711–20. PMID 15506519.
外部リンク
- G6PD Deficiency Website
- ATSDR - G6PD Deficiency
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物質 | |
酵素 | グルコース-6-リン酸デヒドロゲナーゼ - 6-ホスホグルコノラクトナーゼ - ホスホグルコン酸デヒドロゲナーゼ (脱炭酸) - リボース-5-リン酸イソメラーゼ - リブロース-5-リン酸-3-エピメラーゼ - トランスケトラーゼ - トランスアルドラーゼ |