フィテプシン |
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識別子 |
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EC番号 | 3.4.23.40 |
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CAS登録番号 | 219715-98-7 |
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データベース |
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IntEnz | IntEnz view |
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BRENDA | BRENDA entry |
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ExPASy | NiceZyme view |
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KEGG | KEGG entry |
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MetaCyc | metabolic pathway |
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PRIAM | profile |
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PDB構造 | RCSB PDB PDBj PDBe PDBsum |
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フィテプシン |
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識別子 |
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略号 | phytepsin |
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InterPro | IPR033869 |
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CDD | cd06098 |
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フィテプシン(Phytepsin, EC 3.4.23.40)は、酵素である[1][2][3][4]。以下の化学反応を触媒する。
- P1及びP1'部位の疎水性残基(フェニルアラニン、バリン、イソロイシン、ロイシン、アラニン)を好むが、植物種子由来の2S アルブミンの-Phe-Asp-及び-Asp-Asp-も切断する。
この酵素は、オオムギ穀粒やその他の植物に含まれる。w:Plant-specific insertドメインを持つアスパラギン酸プロテアーゼである。
出典
- ^ “Primary structure of a barley-grain aspartic proteinase. A plant aspartic proteinase resembling mammalian cathepsin D”. European Journal of Biochemistry 202 (3): 1021–7. (December 1991). doi:10.1111/j.1432-1033.1991.tb16465.x. PMID 1722454.
- ^ “Hydrolytic specificity of the barley grain aspartic proteinase”. Phytochemistry 32 (4): 799–803. (March 1993). doi:10.1016/0031-9422(93)85208-9. PMID 7763475.
- ^ “Rice aspartic proteinase, oryzasin, expressed during seed ripening and germination, has a gene organization distinct from those of animal and microbial aspartic proteinases”. European Journal of Biochemistry 232 (1): 77–83. (August 1995). doi:10.1111/j.1432-1033.1995.tb20783.x. PMID 7556174.
- ^ “Structure and possible function of aspartic proteinases in barley and other plants”. Advances in Experimental Medicine and Biology. Advances in Experimental Medicine and Biology 362: 241–54. (1995). doi:10.1007/978-1-4615-1871-6_28. ISBN 978-1-4613-5761-2. PMID 8540324.
外部リンク