| H1-2 |
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| Identificadores |
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| Nomes alternativos | H1-2 |
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| IDs externos | OMIM: 142710 HomoloGene: 68455 GeneCards: H1-2 |
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| Ontologia genética |
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| Função molecular | • DNA binding
• chromatin DNA binding
• GO:0001948, GO:0016582 ligação a proteínas plasmáticas
• RNA binding
• double-stranded DNA binding
• nucleosomal DNA binding
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| Componente celular | • nucleossoma
• núcleo celular
• cromossoma
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| Processo biológico | • GO:0044324, GO:0003256, GO:1901213, GO:0046019, GO:0046020, GO:1900094, GO:0061216, GO:0060994, GO:1902064, GO:0003258, GO:0072212 regulation of transcription by RNA polymerase II
• histone H3-K4 trimethylation
• nucleosome assembly
• GO:1901227 negative regulation of transcription by RNA polymerase II
• histone H3-K27 trimethylation
• GO:0009373 regulation of transcription, DNA-templated
• chromosome condensation
• negative regulation of DNA recombination
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| Sources:Amigo / QuickGO |
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| Ortólogos |
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| Espécie | Humano | Rato |
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| Entrez | | |
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| Ensembl | | |
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| UniProt | | |
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| RefSeq (mRNA) | | |
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| RefSeq (proteína) | | |
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| Localização (UCSC) | n/a | n/a |
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| Pesquisa PubMed | [1] | n/a |
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| Wikidata |
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A Histona H1.2 é uma proteína que em humanos é codificada pelo gene HIST1H1C.[2][3][4] A histona ligante, H1, interage com o DNA ligante entre nucleossomos e funciona na compactação da cromatina em estruturas de ordem superior. Este gene é sem intrones e codifica um membro da família histona H1. Os transcritos desse gene não possuem caudas de poli A, mas contêm um elemento de terminação palindrômico. Esse gene é encontrado no grande agrupamento de genes de histonas no cromossomo 6.[4] Além de seus papéis no núcleo, a histona H1.2 também participa da apoptose. Em resposta a estímulos apoptóticos, principalmente danos ao DNA, ele é translocado do núcleo para o citosol. Lá, ele ativa Bak, uma proteína pró-apoptótica ligada à membrana externa da mitocôndria (MOM). A ativação de Bak causa a perfuração das mitocôndrias, um processo conhecido como MOMP (permeabilização da membrana externa das mitocôndrias) que promove a apoptose. A histona H1.2 também forma um complexo com o apoptomoma, possivelmente regulando sua formação.[5]
Leitura adicional
- Ohe Y, Hayashi H, Iwai K (1990). «Human spleen histone H1. Isolation and amino acid sequences of three minor variants, H1a, H1c, and H1d.». J. Biochem. 106 (5): 844–57. PMID 2613692
- Eilers A, Bouterfa H, Triebe S, Doenecke D (1994). «Role of a distal promoter element in the S-phase control of the human H1.2 histone gene transcription.». Eur. J. Biochem. 223 (2): 567–74. PMID 8055927. doi:10.1111/j.1432-1033.1994.tb19026.x
- Albig W, Drabent B, Kunz J, et al. (1993). «All known human H1 histone genes except the H1(0) gene are clustered on chromosome 6.». Genomics. 16 (3): 649–54. PMID 8325638. doi:10.1006/geno.1993.1243
- Albig W, Doenecke D (1998). «The human histone gene cluster at the D6S105 locus.». Hum. Genet. 101 (3): 284–94. PMID 9439656. doi:10.1007/s004390050630
- Richardson RT, Batova IN, Widgren EE, et al. (2000). «Characterization of the histone H1-binding protein, NASP, as a cell cycle-regulated somatic protein.». J. Biol. Chem. 275 (39): 30378–86. PMID 10893414. doi:10.1074/jbc.M003781200
- Parseghian MH, Newcomb RL, Winokur ST, Hamkalo BA (2001). «The distribution of somatic H1 subtypes is non-random on active vs. inactive chromatin: distribution in human fetal fibroblasts.». Chromosome Res. 8 (5): 405–24. PMID 10997781. doi:10.1023/A:1009262819961
- Strausberg RL, Feingold EA, Grouse LH, et al. (2003). «Generation and initial analysis of more than 15,000 full-length human and mouse cDNA sequences.». Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 99 (26): 16899–903. PMC 139241
. PMID 12477932. doi:10.1073/pnas.242603899 - Gerhard DS, Wagner L, Feingold EA, et al. (2004). «The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC).». Genome Res. 14 (10B): 2121–7. PMC 528928. PMID 15489334. doi:10.1101/gr.2596504
- Garcia BA, Busby SA, Barber CM, et al. (2005). «Characterization of phosphorylation sites on histone H1 isoforms by tandem mass spectrometry.». J. Proteome Res. 3 (6): 1219–27. PMID 15595731. doi:10.1021/pr0498887
- Andersen JS, Lam YW, Leung AK, et al. (2005). «Nucleolar proteome dynamics.». Nature. 433 (7021): 77–83. PMID 15635413. doi:10.1038/nature03207
- Duce JA, Smith DP, Blake RE, et al. (2006). «Linker histone H1 binds to disease associated amyloid-like fibrils.». J. Mol. Biol. 361 (3): 493–505. PMID 16854430. doi:10.1016/j.jmb.2006.06.038
- Olsen JV, Blagoev B, Gnad F, et al. (2006). «Global, in vivo, and site-specific phosphorylation dynamics in signaling networks.». Cell. 127 (3): 635–48. PMID 17081983. doi:10.1016/j.cell.2006.09.026
Referências
- ↑ «Human PubMed Reference:»
- ↑ Eick S, Nicolai M, Mumberg D, Doenecke D (setembro de 1989). «Human H1 histones: conserved and varied sequence elements in two H1 subtype genes». Eur J Cell Biol. 49 (1): 110–5. PMID 2759094
- ↑ Marzluff WF, Gongidi P, Woods KR, Jin J, Maltais LJ (outubro de 2002). «The human and mouse replication-dependent histone genes». Genomics. 80 (5): 487–98. PMID 12408966. doi:10.1016/S0888-7543(02)96850-3
- ↑ a b «Entrez Gene: HIST1H1A histone cluster 1, H1a»
- ↑ Konishi, Akimitsu; Shimizu, Shigeomi; Hirota, Junko; Takao, Toshifumi; Fan, Yuhong; Matsuoka, Yosuke; Zhang, Lilin; Yoneda, Yoshihiro; Fujii, Yoshitaka (19 de setembro de 2003). «Involvement of histone H1.2 in apoptosis induced by DNA double-strand breaks». Cell. 114 (6): 673–688. ISSN 0092-8674. PMID 14505568. doi:10.1016/s0092-8674(03)00719-0
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