HIST1H2AA

H2AC1
Identificadores
Nomes alternativosH2AC1
IDs externosOMIM: 613499 HomoloGene: 108269 GeneCards: H2AC1
Ontologia genética
Função molecular protein heterodimerization activity
DNA binding
Componente celular nucleossoma
núcleo celular
cromossoma
Exossoma
Processo biológico GO:0031497, GO:0006336, GO:0034724, GO:0001301, GO:0007580, GO:0034652, GO:0010847 chromatin organization
Sources:Amigo / QuickGO
Padrão de expressão RNA
Mais dados de referência de expressão
Ortólogos
EspécieHumanoRato
Entrez

221613

n/a

Ensembl

ENSG00000164508

n/a

UniProt

Q96QV6

n/a

RefSeq (mRNA)

NM_170745

n/a

RefSeq (proteína)

NP_734466

n/a

Localização (UCSC)n/an/a
Pesquisa PubMed[1]n/a
Wikidata
Ver/Editar Humano

A Histona H2A tipo 1-A é uma proteína que em humanos é codificada pelo gene HIST1H2AA.[2][3]

As histonas são proteínas nucleares básicas que são responsáveis pela estrutura dos nucleossomos da fibra cromossômica nos eucariotos. Duas moléculas de cada uma das quatro histonas do núcleo (H2A, H2B, H3 e H4) formam um octâmero, em torno do qual aproximadamente 146 pb de DNA é envolvido em unidades repetidas, chamadas nucleossomos. A histona ligante, H1, interage com o DNA ligante entre nucleossomos e funciona na compactação da cromatina em estruturas de ordem superior. Este gene é desprovido de intrones e codifica um membro da família histona H2A. Os transcritos desse gene não possuem caudas de poli A, mas contêm um elemento de terminação palindrômica. Este gene é encontrado no pequeno agrupamento de genes de histonas no cromossomo 6.[3]

Leitura adicional

  • El Kharroubi A, Piras G, Zensen R, Martin MA (1998). «Transcriptional Activation of the Integrated Chromatin-Associated Human Immunodeficiency Virus Type 1 Promoter». Mol. Cell. Biol. 18 (5): 2535–44. PMC 110633Acessível livremente. PMID 9566873. doi:10.1128/mcb.18.5.2535 
  • Deng L, de la Fuente C, Fu P, et al. (2001). «Acetylation of HIV-1 Tat by CBP/P300 increases transcription of integrated HIV-1 genome and enhances binding to core histones». Virology. 277 (2): 278–95. PMID 11080476. doi:10.1006/viro.2000.0593 
  • Deng L, Wang D, de la Fuente C, et al. (2001). «Enhancement of the p300 HAT activity by HIV-1 Tat on chromatin DNA». Virology. 289 (2): 312–26. PMID 11689053. doi:10.1006/viro.2001.1129 
  • Strausberg RL, Feingold EA, Grouse LH, et al. (2003). «Generation and initial analysis of more than 15,000 full-length human and mouse cDNA sequences». Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 99 (26): 16899–903. PMC 139241Acessível livremente. PMID 12477932. doi:10.1073/pnas.242603899 
  • Mungall AJ, Palmer SA, Sims SK, et al. (2003). «The DNA sequence and analysis of human chromosome 6». Nature. 425 (6960): 805–11. PMID 14574404. doi:10.1038/nature02055 
  • Lusic M, Marcello A, Cereseto A, Giacca M (2004). «Regulation of HIV-1 gene expression by histone acetylation and factor recruitment at the LTR promoter». EMBO J. 22 (24): 6550–61. PMC 291826Acessível livremente. PMID 14657027. doi:10.1093/emboj/cdg631 
  • Zhang Y, Griffin K, Mondal N, Parvin JD (2004). «Phosphorylation of histone H2A inhibits transcription on chromatin templates». J. Biol. Chem. 279 (21): 21866–72. PMID 15010469. doi:10.1074/jbc.M400099200 
  • Aihara H, Nakagawa T, Yasui K, et al. (2004). «Nucleosomal histone kinase-1 phosphorylates H2A Thr 119 during mitosis in the early Drosophila embryo». Genes Dev. 18 (8): 877–88. PMC 395847Acessível livremente. PMID 15078818. doi:10.1101/gad.1184604 
  • Wang H, Wang L, Erdjument-Bromage H, et al. (2004). «Role of histone H2A ubiquitination in Polycomb silencing». Nature. 431 (7010): 873–8. PMID 15386022. doi:10.1038/nature02985 
  • Gerhard DS, Wagner L, Feingold EA, et al. (2004). «The Status, Quality, and Expansion of the NIH Full-Length cDNA Project: The Mammalian Gene Collection (MGC)». Genome Res. 14 (10B): 2121–7. PMC 528928Acessível livremente. PMID 15489334. doi:10.1101/gr.2596504 
  • Hagiwara T, Hidaka Y, Yamada M (2005). «Deimination of histone H2A and H4 at arginine 3 in HL-60 granulocytes». Biochemistry. 44 (15): 5827–34. PMID 15823041. doi:10.1021/bi047505c 
  • Cao R, Tsukada Y, Zhang Y (2006). «Role of Bmi-1 and Ring1A in H2A ubiquitylation and Hox gene silencing». Mol. Cell. 20 (6): 845–54. PMID 16359901. doi:10.1016/j.molcel.2005.12.002 
  • Bergink S, Salomons FA, Hoogstraten D, et al. (2006). «DNA damage triggers nucleotide excision repair-dependent monoubiquitylation of histone H2A». Genes Dev. 20 (10): 1343–52. PMC 1472908Acessível livremente. PMID 16702407. doi:10.1101/gad.373706 

Referências

  1. «Human PubMed Reference:» 
  2. Marzluff WF, Gongidi P, Woods KR, Jin J, Maltais LJ (outubro de 2002). «The human and mouse replication-dependent histone genes». Genomics. 80 (5): 487–98. PMID 12408966. doi:10.1016/S0888-7543(02)96850-3 
  3. a b «Entrez Gene: HIST1H2AA histone cluster 1, H2aa» 
Ícone de esboço Este artigo sobre Genética é um esboço. Você pode ajudar a Wikipédia expandindo-o.
  • v
  • d
  • e


  • Portal da genética
  • Portal da bioquímica
  • v
  • d
  • e
Autossomas
1 · 2 · 3 · 4 · 5 · 6 · 7 · 8 · 9 · 10 · 11 · 12 · 13 · 14 · 15 · 16 · 17 · 18 · 19 · 20 · 21 · 22
Cromossomas sexuais
· Y
Tópicos relacionados