H2BC9 |
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Identificadores |
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Nomes alternativos | H2BC9 |
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IDs externos | OMIM: 602806 HomoloGene: 134772 GeneCards: H2BC9 |
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Ontologia genética |
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Função molecular | • DNA binding • protein heterodimerization activity • GO:0001948, GO:0016582 ligação a proteínas plasmáticas • enzyme binding • ubiquitin-like protein ligase binding • STAT family protein binding
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Componente celular | • cromossoma • nucleossoma • Exossoma • núcleo celular • cariolinfa • citosol • GO:0009327 complexo macromolecular
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Processo biológico | • nucleosome assembly • protein ubiquitination
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Sources:Amigo / QuickGO |
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Ortólogos |
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Espécie | Humano | Rato |
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Entrez | | |
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Ensembl | | |
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UniProt | | |
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RefSeq (mRNA) | | |
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RefSeq (proteína) | | |
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Localização (UCSC) | n/a | n/a |
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Pesquisa PubMed | [1] | n/a |
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Wikidata |
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A Histona H2B tipo 1-H é uma proteína que em humanos é codificada pelo gene HIST1H2BH.[2][3][4]
As histonas são proteínas nucleares básicas que são responsáveis pela estrutura dos nucleossomos da fibra cromossômica nos eucariotos. Duas moléculas de cada uma das quatro histonas do núcleo (H2A, H2B, H3 e H4) formam um octâmero, em torno do qual aproximadamente 146 pb de DNA é envolvido em unidades repetidas, chamadas nucleossomos. A histona ligante, H1, interage com o DNA ligante entre nucleossomos e funciona na compactação da cromatina em estruturas de ordem superior. Este gene é desprovido de intrones e codifica um membro da família histona H2B. Os transcritos desse gene não possuem caudas de poli A, mas contêm um elemento de terminação palindrômico. Este gene é encontrado no pequeno agrupamento de genes de histonas no cromossomo 6p22-p21.3.[4]
Referências
- ↑ «Human PubMed Reference:»
- ↑ Albig W, Kioschis P, Poustka A, Meergans K, Doenecke D (abril de 1997). «Human histone gene organization: nonregular arrangement within a large cluster». Genomics. 40 (2): 314–22. PMID 9119399. doi:10.1006/geno.1996.4592
- ↑ Marzluff WF, Gongidi P, Woods KR, Jin J, Maltais LJ (outubro de 2002). «The human and mouse replication-dependent histone genes». Genomics. 80 (5): 487–98. PMID 12408966. doi:10.1016/S0888-7543(02)96850-3
- ↑ a b «Entrez Gene: HIST1H2BH histone cluster 1, H2bh»
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Leitura adicional
- Albig W, Doenecke D (1998). «The human histone gene cluster at the D6S105 locus.». Hum. Genet. 101 (3): 284–94. PMID 9439656. doi:10.1007/s004390050630
- El Kharroubi A, Piras G, Zensen R, Martin MA (1998). «Transcriptional activation of the integrated chromatin-associated human immunodeficiency virus type 1 promoter.». Mol. Cell. Biol. 18 (5): 2535–44. PMC 110633
. PMID 9566873. doi:10.1128/mcb.18.5.2535 - Deng L, de la Fuente C, Fu P, et al. (2001). «Acetylation of HIV-1 Tat by CBP/P300 increases transcription of integrated HIV-1 genome and enhances binding to core histones.». Virology. 277 (2): 278–95. PMID 11080476. doi:10.1006/viro.2000.0593
- Deng L, Wang D, de la Fuente C, et al. (2001). «Enhancement of the p300 HAT activity by HIV-1 Tat on chromatin DNA.». Virology. 289 (2): 312–26. PMID 11689053. doi:10.1006/viro.2001.1129
- Strausberg RL, Feingold EA, Grouse LH, et al. (2003). «Generation and initial analysis of more than 15,000 full-length human and mouse cDNA sequences.». Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 99 (26): 16899–903. PMC 139241
. PMID 12477932. doi:10.1073/pnas.242603899 - Cheung WL, Ajiro K, Samejima K, et al. (2003). «Apoptotic phosphorylation of histone H2B is mediated by mammalian sterile twenty kinase.». Cell. 113 (4): 507–17. PMID 12757711. doi:10.1016/S0092-8674(03)00355-6
- Mungall AJ, Palmer SA, Sims SK, et al. (2003). «The DNA sequence and analysis of human chromosome 6.». Nature. 425 (6960): 805–11. PMID 14574404. doi:10.1038/nature02055
- Lusic M, Marcello A, Cereseto A, Giacca M (2004). «Regulation of HIV-1 gene expression by histone acetylation and factor recruitment at the LTR promoter.». EMBO J. 22 (24): 6550–61. PMC 291826
. PMID 14657027. doi:10.1093/emboj/cdg631 - Golebiowski F, Kasprzak KS (2007). «Inhibition of core histones acetylation by carcinogenic nickel(II).». Mol. Cell. Biochem. 279 (1–2): 133–9. PMID 16283522. doi:10.1007/s11010-005-8285-1
- Zhu B, Zheng Y, Pham AD, et al. (2006). «Monoubiquitination of human histone H2B: the factors involved and their roles in HOX gene regulation.». Mol. Cell. 20 (4): 601–11. PMID 16307923. doi:10.1016/j.molcel.2005.09.025
- Bonenfant D, Coulot M, Towbin H, et al. (2006). «Characterization of histone H2A and H2B variants and their post-translational modifications by mass spectrometry.». Mol. Cell. Proteomics. 5 (3): 541–52. PMID 16319397. doi:10.1074/mcp.M500288-MCP200
- Siuti N, Roth MJ, Mizzen CA, et al. (2006). «Gene-specific characterization of human histone H2B by electron capture dissociation.». J. Proteome Res. 5 (2): 233–9. PMID 16457587. doi:10.1021/pr050268v
- Beck HC, Nielsen EC, Matthiesen R, et al. (2006). «Quantitative proteomic analysis of post-translational modifications of human histones.». Mol. Cell. Proteomics. 5 (7): 1314–25. PMID 16627869. doi:10.1074/mcp.M600007-MCP200
- Pavri R, Zhu B, Li G, et al. (2006). «Histone H2B monoubiquitination functions cooperatively with FACT to regulate elongation by RNA polymerase II.». Cell. 125 (4): 703–17. PMID 16713563. doi:10.1016/j.cell.2006.04.029
- Kim SC, Sprung R, Chen Y, et al. (2006). «Substrate and functional diversity of lysine acetylation revealed by a proteomics survey.». Mol. Cell. 23 (4): 607–18. PMID 16916647. doi:10.1016/j.molcel.2006.06.026
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