HIST1H2BN

H2BC15
Identificadores
Nomes alternativosH2BC15
IDs externosOMIM: 602801 HomoloGene: 135961 GeneCards: H2BC15
Ontologia genética
Função molecular DNA binding
protein heterodimerization activity
Componente celular cromossoma
nucleossoma
Exossoma
núcleo celular
cariolinfa
citosol
Processo biológico nucleosome assembly
protein ubiquitination
Sources:Amigo / QuickGO
Padrão de expressão RNA


Mais dados de referência de expressão
Ortólogos
EspécieHumanoRato
Entrez

8341

n/a

Ensembl

ENSG00000233822

n/a

UniProt

Q99877

n/a

RefSeq (mRNA)

NM_003520

n/a

RefSeq (proteína)

NP_003511

n/a

Localização (UCSC)n/an/a
Pesquisa PubMed[1]n/a
Wikidata
Ver/Editar Humano

A Histona H2B tipo 1-N é uma proteína que em humanos é codificada pelo gene HIST1H2BN.[2][3][4]

As histonas são proteínas nucleares básicas que são responsáveis pela estrutura dos nucleossomos da fibra cromossômica nos eucariotos. Duas moléculas de cada uma das quatro histonas do núcleo (H2A, H2B, H3 e H4) formam um octâmero, em torno do qual aproximadamente 146 pb de DNA é envolvido em unidades repetidas, chamadas nucleossomos. A histona ligante, H1, interage com o DNA ligante entre nucleossomos e funciona na compactação da cromatina em estruturas de ordem superior. Este gene é desprovido de intrones e codifica um membro da família histona H2B. Os transcritos desse gene não possuem caudas de poli A, mas contêm um elemento de terminação palindrômico. Este gene é encontrado no pequeno agrupamento de genes de histonas no cromossomo 6p22-p21.3[4]

Leitura adicional

  • El Kharroubi A, Piras G, Zensen R, Martin MA (1998). «Transcriptional activation of the integrated chromatin-associated human immunodeficiency virus type 1 promoter.». Mol. Cell. Biol. 18 (5): 2535–44. PMC 110633Acessível livremente. PMID 9566873. doi:10.1128/mcb.18.5.2535 
  • Albig W, Trappe R, Kardalinou E, et al. (1999). «The human H2A and H2B histone gene complement.». Biol. Chem. 380 (1): 7–18. PMID 10064132. doi:10.1515/BC.1999.002 
  • Deng L, de la Fuente C, Fu P, et al. (2001). «Acetylation of HIV-1 Tat by CBP/P300 increases transcription of integrated HIV-1 genome and enhances binding to core histones.». Virology. 277 (2): 278–95. PMID 11080476. doi:10.1006/viro.2000.0593 
  • Deng L, Wang D, de la Fuente C, et al. (2001). «Enhancement of the p300 HAT activity by HIV-1 Tat on chromatin DNA.». Virology. 289 (2): 312–26. PMID 11689053. doi:10.1006/viro.2001.1129 
  • Strausberg RL, Feingold EA, Grouse LH, et al. (2003). «Generation and initial analysis of more than 15,000 full-length human and mouse cDNA sequences.». Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 99 (26): 16899–903. PMC 139241Acessível livremente. PMID 12477932. doi:10.1073/pnas.242603899 
  • Cheung WL, Ajiro K, Samejima K, et al. (2003). «Apoptotic phosphorylation of histone H2B is mediated by mammalian sterile twenty kinase.». Cell. 113 (4): 507–17. PMID 12757711. doi:10.1016/S0092-8674(03)00355-6 
  • Mungall AJ, Palmer SA, Sims SK, et al. (2003). «The DNA sequence and analysis of human chromosome 6.». Nature. 425 (6960): 805–11. PMID 14574404. doi:10.1038/nature02055 
  • Lusic M, Marcello A, Cereseto A, Giacca M (2004). «Regulation of HIV-1 gene expression by histone acetylation and factor recruitment at the LTR promoter.». EMBO J. 22 (24): 6550–61. PMC 291826Acessível livremente. PMID 14657027. doi:10.1093/emboj/cdg631 
  • Gerhard DS, Wagner L, Feingold EA, et al. (2004). «The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC).». Genome Res. 14 (10B): 2121–7. PMC 528928Acessível livremente. PMID 15489334. doi:10.1101/gr.2596504 
  • Andersen JS, Lam YW, Leung AK, et al. (2005). «Nucleolar proteome dynamics.». Nature. 433 (7021): 77–83. PMID 15635413. doi:10.1038/nature03207 
  • Rual JF, Venkatesan K, Hao T, et al. (2005). «Towards a proteome-scale map of the human protein-protein interaction network.». Nature. 437 (7062): 1173–8. PMID 16189514. doi:10.1038/nature04209 
  • Golebiowski F, Kasprzak KS (2007). «Inhibition of core histones acetylation by carcinogenic nickel(II).». Mol. Cell. Biochem. 279 (1–2): 133–9. PMID 16283522. doi:10.1007/s11010-005-8285-1 
  • Zhu B, Zheng Y, Pham AD, et al. (2006). «Monoubiquitination of human histone H2B: the factors involved and their roles in HOX gene regulation». Mol. Cell. 20 (4): 601–11. PMID 16307923. doi:10.1016/j.molcel.2005.09.025 
  • Beck HC, Nielsen EC, Matthiesen R, et al. (2006). «Quantitative proteomic analysis of post-translational modifications of human histones». Mol. Cell. Proteomics. 5 (7): 1314–25. PMID 16627869. doi:10.1074/mcp.M600007-MCP200 
  • Pavri R, Zhu B, Li G, et al. (2006). «Histone H2B monoubiquitination functions cooperatively with FACT to regulate elongation by RNA polymerase II». Cell. 125 (4): 703–17. PMID 16713563. doi:10.1016/j.cell.2006.04.029 
  • Kim SC, Sprung R, Chen Y, et al. (2006). «Substrate and functional diversity of lysine acetylation revealed by a proteomics survey». Mol. Cell. 23 (4): 607–18. PMID 16916647. doi:10.1016/j.molcel.2006.06.026 

Referências

  1. «Human PubMed Reference:» 
  2. Albig W, Doenecke D (fevereiro de 1998). «The human histone gene cluster at the D6S105 locus». Hum Genet. 101 (3): 284–94. PMID 9439656. doi:10.1007/s004390050630 
  3. Marzluff WF, Gongidi P, Woods KR, Jin J, Maltais LJ (outubro de 2002). «The human and mouse replication-dependent histone genes». Genomics. 80 (5): 487–98. PMID 12408966. doi:10.1016/S0888-7543(02)96850-3 
  4. a b «Entrez Gene: HIST1H2BN histone cluster 1, H2bn» 
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