BAR domen

BAR domain
Struktura amfifizinskog BAR.[1]
Identifikatori
Simbol	BAR
Pfam	PF03114
InterPro	IPR004148
SMART	SM00721
PROSITE	PDOC51021
SCOP	1uru
SUPERFAMILY	1uru
CDD	cd07307
Dostupne proteinske strukture: Pfam structures PDB RCSB PDB; PDBe; PDBj PDBsum structure summary

BAR (Bin–Amfifizin–Rvs) domeni su visoko konzervirani proteinski dimerizacioni domeni koji se javljaju u mnogim proteinima, i koji učestvuju u membranskoj dinamici ćelije. BAR domen ima oblik banane i vezuje se za membranu putem svoje konkavne površine. On ima sposobnost detektovanja membranske zakrivljenosti putem preferentnog vezivanja za zakrivljene membrane.

Mnogi proteini BAR familije sadrže alternativne domene lipidne specifičnosti koji pomažu u selektivnom vezivanju određenih membranskih sekcija. Neki takođe imaju SH3 domene za koje se vezuje dinamin, te su proteini poput amfifizina i endofilina implicirani u orkestraciju odvajanja vezikula.

AMPH; ARHGAP17; BIN1; BIN2; BIN3; DNMBP; GMIP; RICH2; SH3BP1; SH3GL1; SH3GL2; SH3GL3; SH3GLB1; SH3GLB2;

• Leventis PA, Chow BM, Stewart BA, Iyengar B, Campos AR, Boulianne GL (2001). „Drosophila Amphiphysin is a post-synaptic protein required for normal locomotion but not endocytosis”. Traffic. 2 (11): 839—50. PMID 11733051. doi:10.1034/j.1600-0854.2001.21113.x. 
• Zhang B, Zelhof AC (2002). „Amphiphysins: raising the BAR for synaptic vesicle recycling and membrane dynamics. Bin-Amphiphysin-Rvsp”. Traffic. 3 (7): 452—60. PMID 12047553. doi:10.1034/j.1600-0854.2002.30702.x. 
• Zelhof AC, Bao H, Hardy RW, Razzaq A, Zhang B, Doe CQ (2001). „Drosophila Amphiphysin is implicated in protein localization and membrane morphogenesis but not in synaptic vesicle endocytosis”. Development. 128 (24): 5005—15. PMID 11748137. 
• Mathew D, Popescu A, Budnik V (2003). „Drosophila amphiphysin functions during synaptic Fasciclin II membrane cycling”. J. Neurosci. 23 (33): 10710—6. PMID 14627656. 
• Peter BJ; Kent HM; Mills IG; et al. (2004). „BAR domains as sensors of membrane curvature: the amphiphysin BAR structure”. Science. 303 (5657): 495—9. PMID 14645856. doi:10.1126/science.1092586. 
• Weissenhorn W (2005). „Crystal structure of the endophilin-A1 BAR domain”. J. Mol. Biol. 351 (3): 653—61. PMID 16023669. doi:10.1016/j.jmb.2005.06.013. 
• Gallop JL; Jao CC; Kent HM; et al. (2006). „Mechanism of endophilin N-BAR domain-mediated membrane curvature”. EMBO J. 25 (12): 2898—910. PMC 1500843 . PMID 16763559. doi:10.1038/sj.emboj.7601174. 
• Masuda M; Takeda S; Sone M; et al. (2006). „Endophilin BAR domain drives membrane curvature by two newly identified structure-based mechanisms”. EMBO J. 25 (12): 2889—97. PMC 1500852 . PMID 16763557. doi:10.1038/sj.emboj.7601176. 
• Frost A; Perera R; Roux A; et al. (2008). „Structural basis of membrane invagination by F-BAR domains”. Cell. 132 (5): 807—17. PMC 2384079 . PMID 18329367. doi:10.1016/j.cell.2007.12.041. 

• Epsin

• Structure of a BAR module