Oksoglutarat dehidrogenaza (sukcinil-transfer)

Oksoglutarat dehidrogenaza (sukcinil-transfer)
Identifikatori
EC broj1.2.4.2
CAS broj2604577
Baze podataka
IntEnzIntEnz pregled
BRENDABRENDA pristup
ExPASyNiceZyme pregled
KEGGKEGG pristup
MetaCycmetabolički put
PRIAMprofil
Strukture PBPRCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
Pretraga
PMCčlanci
PubMedčlanci
NCBIproteini

Oksoglutarat dehidrogenaza (sukcinil-transfer) (EC 1.2.4.2, 2-ketoglutaratna dehidrogenaza, 2-oksoglutaratna dehidrogenaza, 2-oksoglutarat:lipoat oksidoreduktaza, 2-oksoglutarat:lipoamid 2-oksidoreduktaza (dekarboksilacija i akceptor-sukcinilacija), alfa-ketoglutaratna dehidrogenaza, dehidrogenaza alfaketoglutarinska kiselina, alfa-ketoglutarinska dehidrogenaza, alfa-oksoglutaratna dehidrogenaza, AKGDH, OGDC, ketoglutarinska dehidrogenaza, oksoglutaratna dekarboksilaza, oksoglutaratna dehidrogenaza, oksoglutaratna dehidrogenaza (lipoamid)) je enzim sa sistematskim imenom 2-oksoglutarat:(dihidrolipoillizin-ostatak sukciniltransferaza)-lipoillizin 2-oksidoreduktaza (dekarboksilacija, akceptor-sukcinilacija).[1][2][3][4] Ovaj enzim katalizuje sledeću hemijsku reakciju

2-oksoglutarat + [dihidrolipoillizin-ostatak sukciniltransferaza] lipoillizin {\displaystyle \rightleftharpoons } [dihidrolipoillizin-ostatak sukciniltransferaza] S-sukcinildihidrolipoillizin + CO2

Ovaj enzim sadrži tiaminski difosfat. On je komponenta multienzimskog kompleksa 2-oksoglutaratna dehidrogenaza u kome su višestruke kopije vezane za osnovu molekula EC 2.3.1.61, dihidrolipoillizinski-ostatak sukciniltransferaza, koji takođe vezuje višestruke kopije enzima EC 1.8.1.4, dihidrolipoil dehidrogenaze. Ovaj enzim ne deluje na slobodni lipoamid ili lipoillizin, nego samo na lipoilizinski ostatak u EC 2.3.1.61.

Reference

  1. ^ Massey, V. (1960). „The composition of the ketoglutarate dehydrogenase complex”. Biochim. Biophys. Acta. 38: 447—460. PMID 14422131. 
  2. ^ Ochoa, S. (1954). „Enzymic mechanisms in the citric acid cycle”. Adv. Enzymol. Relat. Subj. Biochem. 15: 183—270. PMID 13158180. 
  3. ^ Sanadi, D.R., Littlefield, J.W. and Bock, R.M. (1952). „Studies on α-ketoglutaric oxidase. II. Purification and properties”. J. Biol. Chem. 197: 851—862. PMID 12981117. CS1 одржавање: Вишеструка имена: списак аутора (веза)
  4. ^ Perham, R.N. (2000). „Swinging arms and swinging domains in multifunctional enzymes: catalytic machines for multistep reactions”. Annu. Rev. Biochem. 69: 961—1004. PMID 10966480. 

Literatura

  • Nicholas C. Price; Lewis Stevens (1999). Fundamentals of Enzymology: The Cell and Molecular Biology of Catalytic Proteins (Third изд.). USA: Oxford University Press. ISBN 019850229X. 
  • Eric J. Toone (2006). Advances in Enzymology and Related Areas of Molecular Biology, Protein Evolution (Volume 75 изд.). Wiley-Interscience. ISBN 0471205036. 
  • Branden C; Tooze J. Introduction to Protein Structure. New York, NY: Garland Publishing. ISBN 0-8153-2305-0. 
  • Irwin H. Segel. Enzyme Kinetics: Behavior and Analysis of Rapid Equilibrium and Steady-State Enzyme Systems (Book 44 изд.). Wiley Classics Library. ISBN 0471303097. 
  • William P. Jencks (1987). Catalysis in Chemistry and Enzymology. Dover Publications. ISBN 0486654605. 

Spoljašnje veze

  • Oxoglutarate+dehydrogenase+(succinyl-transferring) на US National Library of Medicine Medical Subject Headings (MeSH)
  • п
  • р
  • у
Aldehid/Okso oksidoreduktaze (EC 1.2)
1.2.1: NAD ili NADP1.2.2: citohrom
  • Format dehidrogenaza (citohrom)
1.2.3: kiseonik1.2.4: disulfid
  • Oksoglutarat dehidrogenazni kompleks
  • Piruvatna dehidrogenaza
  • Dehidrogenazni kompleks alfa-keto kiseline razgranatog lanca
    • BCKDHA
    • BCKDHB
    • DBT
    • DLD
1.2.7: gvožđe-sumporni protein
  • п
  • р
  • у
Teme
Tipovi
  • B enzm: 1.1/2/3/4/5/6/7/8/10/11/13/14/15-18, 2.1/2/3/4/5/6/7/8, 2.7.10, 2.7.11-12, 3.1/2/3/4/5/6/7, 3.1.3.48, 3.4.21/22/23/24, 4.1/2/3/4/5/6, 5.1/2/3/4/99, 6.1-3/4/5-6
Portali:
  •  Molekularna i ćelijska biologija
  •  Hemija