Primarni-amin oksidaza

Primarni-amin oksidaza
Amin oksidaza dimer, Human
Identifikatori
EC broj1.4.3.21
Baze podataka
IntEnzIntEnz pregled
BRENDABRENDA pristup
ExPASyNiceZyme pregled
KEGGKEGG pristup
MetaCycmetabolički put
PRIAMprofil
Strukture PBPRCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
Pretraga
PMCčlanci
PubMedčlanci
NCBIproteini

Primarni-amin oksidaza (EC 1.4.3.21, aminska oksidaza (nespecifična), aminska oksidaza (sadrži bakar), aminska oksidaza (sadrži piridoksal), CAO (nespecifična), bakarna aminska oksidaza (nespecifična), Cu-aminska oksidaza (nespecifična), aminska oksidaza sa Cu (nespecifična), histamin deaminaza (nespecifična), histaminska oksidaza (nespecifična), monoaminska oksidaza (nespecifična), monoaminska oksidaza plasme (nespecifična), poliaminska oksidaza (nespecifična), semikarbazid-sensitivna aminska oksidaza (nespecifična), SSAO (nespecifična)) je enzim sa sistematskim imenom primarni-amin:kiseonik oksidoreduktaza (deaminacija).[1][2][3][4][5][6][7][8][9][10] Ovaj enzim katalizuje sledeću hemijsku reakciju

RCH2NH2 + H2O + O2 {\displaystyle \rightleftharpoons } RCHO + NH3 + H2O2

Ova grupa enzima oksiduje primarne monoamine, i ima malo ili nije aktivna na diaminima.

Reference

  1. ^ Haywood, G.W. & Large, P.J. (1981). „Microbial oxidation of amines. Distribution, purification and properties of two primary-amine oxidases from the yeast Candida boidinii grown on amines as sole nitrogen source”. Biochem. J. 199: 187—201. PMID 7337701. 
  2. ^ Tipping, A.J. & McPherson, M.J. (1995). „Cloning and molecular analysis of the pea seedling copper amine oxidase”. J. Biol. Chem. 270: 16939—16946. PMID 7622512. 
  3. ^ Lyles, G.A. (1996). „Mammalian plasma and tissue-bound semicarbazide-sensitive amine oxidases: biochemical, pharmacological and toxicological aspects”. Int. J. Biochem. Cell Biol. 28: 259—274. PMID 8920635. 
  4. ^ Wilce, M.C., Dooley, D.M., Freeman, H.C., Guss, J.M., Matsunami, H., McIntire, W.S., Ruggiero, C.E., Tanizawa, K. and Yamaguchi, H. (1997). „Crystal structures of the copper-containing amine oxidase from Arthrobacter globiformis in the holo and apo forms: implications for the biogenesis of topaquinone”. Biochemistry. 36: 16116—16133. PMID 9405045. CS1 одржавање: Вишеструка имена: списак аутора (веза)
  5. ^ Lee, Y. & Sayre, L.M. (1998). „Reaffirmation that metabolism of polyamines by bovine plasma amine oxidase occurs strictly at the primary amino termini”. J. Biol. Chem. 273: 19490—19494. PMID 9677370. 
  6. ^ Houen, G. (1999). „Mammalian Cu-containing amine oxidases (CAOs): new methods of analysis, structural relationships, and possible functions”. APMIS Suppl. 96: 1—46. PMID 10668504. 
  7. ^ Andrés, N., Lizcano, J.M., Rodríguez, M.J., Romera, M., Unzeta, M. and Mahy, N. (2001). „Tissue activity and cellular localization of human semicarbazide-sensitive amine oxidase”. J. Histochem. Cytochem. 49: 209—217. PMID 11156689. CS1 одржавање: Вишеструка имена: списак аутора (веза)
  8. ^ Saysell, C.G., Tambyrajah, W.S., Murray, J.M., Wilmot, C.M., Phillips, S.E., McPherson, M.J. and Knowles, P.F. (2002). „Probing the catalytic mechanism of Escherichia coli amine oxidase using mutational variants and a reversible inhibitor as a substrate analogue”. Biochem. J. 365: 809—816. PMID 11985492. CS1 одржавање: Вишеструка имена: списак аутора (веза)
  9. ^ O'Sullivan, J., Unzeta, M., Healy, J., O'Sullivan, M.I., Davey, G. and Tipton, K.F. (2004). „Semicarbazide-sensitive amine oxidases: enzymes with quite a lot to do”. Neurotoxicology. 25: 303—315. PMID 14697905. CS1 одржавање: Вишеструка имена: списак аутора (веза)
  10. ^ Airenne, T.T., Nymalm, Y., Kidron, H., Smith, D.J., Pihlavisto, M., Salmi, M., Jalkanen, S., Johnson, M.S. and Salminen, T.A. (2005). „Crystal structure of the human vascular adhesion protein-1: unique structural features with functional implications”. Protein Sci. 14: 1964—1974. PMID 16046623. CS1 одржавање: Вишеструка имена: списак аутора (веза)

Literatura

  • Nicholas C. Price; Lewis Stevens (1999). Fundamentals of Enzymology: The Cell and Molecular Biology of Catalytic Proteins (Third изд.). USA: Oxford University Press. ISBN 019850229X. 
  • Eric J. Toone (2006). Advances in Enzymology and Related Areas of Molecular Biology, Protein Evolution (Volume 75 изд.). Wiley-Interscience. ISBN 0471205036. 
  • Branden C; Tooze J. Introduction to Protein Structure. New York, NY: Garland Publishing. ISBN 0-8153-2305-0. 
  • Irwin H. Segel. Enzyme Kinetics: Behavior and Analysis of Rapid Equilibrium and Steady-State Enzyme Systems (Book 44 изд.). Wiley Classics Library. ISBN 0471303097. 

Spoljašnje veze

  • Primary-amine+oxidase на US National Library of Medicine Medical Subject Headings (MeSH)
  • п
  • р
  • у
1.4.1: NAD/NADP acceptor
1.4.3: kiseonični akceptor
1.4.4: disulfidni akceptor
  • Sistem glicinskog razlaganja
1.4.99: drugi akceptori
  • п
  • р
  • у
Teme
Tipovi
  • B enzm: 1.1/2/3/4/5/6/7/8/10/11/13/14/15-18, 2.1/2/3/4/5/6/7/8, 2.7.10, 2.7.11-12, 3.1/2/3/4/5/6/7, 3.1.3.48, 3.4.21/22/23/24, 4.1/2/3/4/5/6, 5.1/2/3/4/99, 6.1-3/4/5-6
Portali:
  •  Molekularna i ćelijska biologija
  •  Hemija