ARF1

ARF1
Наявні структури
PDBПошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB

1HUR, 1RE0, 1U81, 3O47, 4HMY, 1R8Q, 1RRG, 1RRF

Ідентифікатори
Символи ARF1, ADP ribosylation factor 1, PVNH8
Зовнішні ІД OMIM: 103180 MGI: 99431 HomoloGene: 133930 GeneCards: ARF1
Пов'язані генетичні захворювання
periventricular nodular heterotopia[1]
Онтологія гена
Молекулярна функція

• phospholipase D activator activity
• nucleotide binding
• GTP binding
• magnesium ion binding
• GO:0006184 GTPase activity
• GDP binding
• GO:0001948, GO:0016582 protein binding
• RNA binding
• protein domain specific binding
• protein heterodimerization activity

Клітинна компонента

• екзосома
• late endosome
• цитоплазма
• синапс
• trans-Golgi network
• комплекс Ґольджі
• міжклітинні контакти
• система ендомембран
• peroxisomal membrane
• cell leading edge
• neuron projection
• GO:0097483, GO:0097481 постсинаптичне ущільнення
• postsynaptic membrane
• мембрана
• focal adhesion
• внутрішньоклітинний
• perinuclear region of cytoplasm
• саркомера
• COPI-coated vesicle
• гіалоплазма
• Golgi membrane
• клітинна мембрана
• GO:0009327 protein-containing complex
• glutamatergic synapse

Біологічний процес

• positive regulation of endocytosis
• positive regulation of protein secretion
• very-low-density lipoprotein particle assembly
• GO:0019049, GO:0030683 mitigation of host defenses by virus
• positive regulation of calcium ion-dependent exocytosis
• regulation of receptor internalization
• synaptic vesicle budding
• small GTPase mediated signal transduction
• cellular copper ion homeostasis
• Довготривале пригнічення
• antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class II
• Golgi to transport vesicle transport
• post-Golgi vesicle-mediated transport
• actin filament organization
• lysosomal membrane organization
• positive regulation of ER to Golgi vesicle-mediated transport
• dendritic spine organization
• regulation of phospholipid metabolic process
• regulation of Arp2/3 complex-mediated actin nucleation
• positive regulation of late endosome to lysosome transport
• protein transport
• phosphatidylinositol biosynthetic process
• positive regulation of sodium ion transmembrane transport
• vesicle-mediated transport
• GO:0048554 positive regulation of catalytic activity
• positive regulation of dendritic spine development
• mitotic cleavage furrow ingression
• interleukin-12-mediated signaling pathway
• GO:0015915 транспорт
• intracellular protein transport
• Golgi to plasma membrane transport
• postsynaptic actin cytoskeleton organization

Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
Більше даних
Ортологи
Види Людина Миша
Entrez
375
11840
Ensembl
ENSG00000143761
ENSMUSG00000048076
UniProt
P84077
P84078
RefSeq (мРНК)
NM_001658
NM_001024226
NM_001024227
NM_001024228
NM_001130408
NM_007476
RefSeq (білок)
NP_001019397
NP_001019398
NP_001019399
NP_001649
NP_001123880
NP_031502
Локус (UCSC) Хр. 1: 228.08 – 228.1 Mb Хр. 11: 59.1 – 59.12 Mb
PubMed search [2] [3]
Вікідані
Див./Ред. для людейДив./Ред. для мишей

ARF1 (англ. ADP ribosylation factor 1) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 1-ї хромосоми. [4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 181 амінокислот, а молекулярна маса — 20 697[5].

Послідовність амінокислот
1020304050
MGNIFANLFKGLFGKKEMRILMVGLDAAGKTTILYKLKLGEIVTTIPTIG
FNVETVEYKNISFTVWDVGGQDKIRPLWRHYFQNTQGLIFVVDSNDRERV
NEAREELMRMLAEDELRDAVLLVFANKQDLPNAMNAAEITDKLGLHSLRH
RNWYIQATCATSGDGLYEGLDWLSNQLRNQK

Задіяний у таких біологічних процесах як транспорт, транспорт білків, транспорт між ендоплазматичним ретикулумом і апаратом Гольджі, ацетиляція. Білок має сайт для зв'язування з нуклеотидами, ГТФ. Локалізований у клітинній мембрані, цитоплазмі, мембрані, клітинних контактах, апараті гольджі, синапсах, синаптосомах[en].

Література

  • The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
  • Haynes L.P., Sherwood M.W., Dolman N.J., Burgoyne R.D. (2007). Specificity, promiscuity and localization of ARF protein interactions with NCS-1 and phosphatidylinositol-4 kinase-III beta. Traffic. 8: 1080—1092. PMID 17555535 DOI:10.1111/j.1600-0854.2007.00594.x
  • Amor J.C., Harrison D.H., Kahn R.A., Ringe D. (1994). Structure of the human ADP-ribosylation factor 1 complexed with GDP. Nature. 372: 704—708. PMID 7990966 DOI:10.1038/372704a0
  • Goldberg J. (1999). Structural and functional analysis of the ARF1-ARFGAP complex reveals a role for coatomer in GTP hydrolysis. Cell. 96: 893—902. PMID 10102276 DOI:10.1016/S0092-8674(00)80598-X
  • Mossessova E., Corpina R.A., Goldberg J. (2003). Crystal structure of ARF1*Sec7 complexed with brefeldin A and its implications for the guanine nucleotide exchange mechanism. Mol. Cell. 12: 1403—1411. PMID 14690595 DOI:10.1016/S1097-2765(03)00475-1
  • Seidel R.D., Amor J.C., Kahn R.A., Prestegard J.H. (2004). Conformational changes in human Arf1 on nucleotide exchange and deletion of membrane-binding elements. J. Biol. Chem. 279: 48307—48318. PMID 15308674 DOI:10.1074/jbc.M402109200

Примітки

  1. ↑ Захворювання, генетично пов'язані з ARF1 переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.
  2. ↑ Human PubMed Reference:.
  3. ↑ Mouse PubMed Reference:.
  4. ↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:652 (англ.) . Процитовано 25 серпня 2017.
  5. ↑ UniProt, P84077 (англ.) . Архів оригіналу за 8 серпня 2017. Процитовано 25 серпня 2017.

Див. також

  • Хромосома 1
Молекула міоглобіну Це незавершена стаття про білки.
Ви можете допомогти проєкту, виправивши або дописавши її.

П:  Портал «Біологія» П:  Портал «Хімія»

На цю статтю не посилаються інші статті Вікіпедії.
Будь ласка розставте посилання відповідно до прийнятих рекомендацій.