CARMIL1

Наявні структури

Пошук ортологів: PDBe RCSB

Список кодів PDB
3LK2, 3LK3

Ідентифікатори

Символи

CARMIL1, CARMIL, CARMIL1a, LRRC16, dJ501N12.1, dJ501N12.5, LRRC16A, leucine rich repeat containing 16A, capping protein regulator and myosin 1 linker 1

Зовнішні ІД

OMIM: 609593 MGI: 1915982 HomoloGene: 9757 GeneCards: CARMIL1

Онтологія гена
Молекулярна функція	• GO:0032403 protein-containing complex binding • GO:0001948, GO:0016582 protein binding
Клітинна компонента	• filamentous actin • cell projection • мембрана • клітинна мембрана • macropinosome • cell leading edge • екзосома • цитоскелет • клітинне ядро • lamellipodium • цитоплазма • гіалоплазма • nuclear speck
Біологічний процес	• barbed-end actin filament uncapping • positive regulation of lamellipodium organization • negative regulation of barbed-end actin filament capping • positive regulation of actin filament polymerization • ruffle organization • actin filament organization • positive regulation of cell migration • actin filament network formation • зсідання крові • positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading • macropinocytosis • urate metabolic process • cell migration • positive regulation of stress fiber assembly • lamellipodium assembly
Джерела:Amigo / QuickGO

Ортологи

Види

Людина

Миша

Entrez


55604


68732

Ensembl


ENSG00000079691


ENSMUSG00000021338

UniProt


Q5VZK9


Q6EDY6

RefSeq (мРНК)


NM_001173977 NM_017640


NM_026825 NM_177807 NM_001311122 NM_001384122

RefSeq (білок)


NP_001167448 NP_060110


NP_001298051 NP_081101 NP_001371051

Локус (UCSC)

Хр. 6: 25.28 – 25.62 Mb

Хр. 13: 24.2 – 24.46 Mb

PubMed search

^[1]

^[2]

Вікідані

Див./Ред. для людей

Див./Ред. для мишей

CARMIL1 (англ. Capping protein regulator and myosin 1 linker 1) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 6-ї хромосоми.^[3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 1 371 амінокислот, а молекулярна маса — 151 557^[4].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MTEESSDVPR	ELIESIKDVI	GRKIKISVKK	KVKLEVKGDK	VENKVLVLTS
CRAFLVTARI	PTKLELTFSY	LEIHGVVCSK	SAQMIVETEK	CSISMKMASP
EDVSEVLAHI	GTCLRKIFPG	LSPVRIMKKV	SMEPSERLAS	LQALWDSQTV
AEQGPCGGFS	QMYACVCDWL	GFSYREEVQW	DVDTIYLTQD	TRELNLQDFS
HLDHRDLIPI	IAALEYNQWF	TKLSSKDLKL	STDVCEQILR	VVSRSNRLEE
LVLENAGLRT	DFAQKLASAL	AHNPNSGLHT	INLAGNPLED	RGVSSLSIQF
AKLPKGLKHL	NLSKTSLSPK	GVNSLSQSLS	ANPLTASTLV	HLDLSGNVLR
GDDLSHMYNF	LAQPNAIVHL	DLSNTECSLD	MVCGALLRGC	LQYLAVLNLS
RTVFSHRKGK	EVPPSFKQFF	SSSLALMHIN	LSGTKLSPEP	LKALLLGLAC
NHNLKGVSLD	LSNCELRSGG	AQVLEGCIAE	IHNITSLDIS	DNGLESDLST
LIVWLSKNRS	IQHLALGKNF	NNMKSKNLTP	VLDNLVQMIQ	DEESPLQSLS
LADSKLKTEV	TIIINALGSN	TSLTKVDISG	NGMGDMGAKM	LAKALQINTK
LRTVIWDKNN	ITAQGFQDIA	VAMEKNYTLR	FMPIPMYDAS	QALKTNPEKT
EDALQKIENY	LLRNHETRKY	LQEQAYRLQQ	GIVTSTTQQM	IDRICVKVQD
HLNSLRNCGG	DAIQEDLKSA	ERLMRDAKNS	KTLLPNLYHV	GGASWAGASG
LLSSPIQETL	ESMAGEVTRV	VDEQLKALLE	SMVDAAENLC	PNVMKKAHIR
QDLIHASTEK	ISIPRTFVKN	VLLEQSGIDI	LNKISEVKLT	VASFLSDRIV
DEILDALSHC	HHKLADHFSR	RGKTLPQQES	LEIELAEEKP	VKRSIITVEE
LTEIERLEDL	DTCMMTPKSK	RKSIHSRMLR	PVSRAFEMEF	DLDKALEEVP
IHIEDPPFPS	LRQEKRSSGF	ISELPSEEGK	KLEHFTKLRP	KRNKKQQPTQ
AAVCAANIVS	QDGEQNGLMG	RVDEGVDEFF	TKKVTKMDSK	KWSTRGSESH
ELNEGGDEKK	KRDSRKSSGF	LNLIKSRSKS	ERPPTILMTE	EPSSPKGAVR
SPPVDCPRKD	TKAAEHNGNS	ERIEEIKTPD	SFEESQGEEI	GKVERSDSKS
SPQAGRRYGV	QVMGSGLLAE	MKAKQEKRAA	CAQKKLGNDA	VSQDSSSPAL
SGVERSDGGG	AVPKLHPGLP	ENRFGLGTPE	KNTKAEPKAE	AGSRSRSSSS
TPTSPKPLLQ	SPKPSLAARP	VIPQKPRTAS	RPDDIPDSPS	SPKVALLPPV
LKKVPSDKER	DGQSSPQPSP	RTFSQEVSRR	SWGQQAQEYQ	EQKQRSSSKD
GHQGSKSNDS	GEEAEKEFIF	V

A: Аланін
C: Цистеїн
D: Аспарагінова кислота
E: Глутамінова кислота
F: Фенілаланін
G: Гліцин
H: Гістидин
I: Ізолейцин
K: Лізин
L: Лейцин
M: Метіонін
N: Аспарагін
P: Пролін
Q: Глутамін
R: Аргінін
S: Серин
T: Треонін
V: Валін
W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функцією належить до фосфопротеїнів. Задіяний у таких біологічних процесах, як ацетилювання, альтернативний сплайсинг. Локалізований у клітинній мембрані, цитоплазмі, цитоскелеті, мембрані, клітинних відростках.

Література

Liang Y., Niederstrasser H., Edwards M., Jackson C.E., Cooper J.A. (2009). Distinct roles for CARMIL isoforms in cell migration. Mol. Biol. Cell. 20: 5290—5305. PMID 19846667 DOI:10.1091/mbc.E08-10-1071
Lanier M.H., McConnell P., Cooper J.A. (2016). Cell migration and invadopodia formation require a membrane-binding domain of CARMIL2. J. Biol. Chem. 291: 1076—1091. PMID 26578515 DOI:10.1074/jbc.M115.676882

Примітки

↑ Human PubMed Reference:.
↑ Mouse PubMed Reference:.
↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:21581 (англ.) . Архів оригіналу за 11 вересня 2015. Процитовано 6 вересня 2017.
↑ UniProt, Q5VZK9 (англ.) . Архів оригіналу за 14 листопада 2016. Процитовано 6 вересня 2017.