CENPF

Ідентифікатори

Символи

CENPF, CENF, PRO1779, hcp-1, CILD31, STROMS, centromere protein F

Зовнішні ІД

OMIM: 600236 MGI: 1313302 HomoloGene: 22969 GeneCards: CENPF

Пов'язані генетичні захворювання

Stromme syndrome^[1]

Реагує на сполуку

Viroporin 3a^[2]

Онтологія гена
Молекулярна функція	• protein homodimerization activity • transcription factor binding • chromatin binding • protein C-terminus binding • GO:0001948, GO:0016582 protein binding • dynein complex binding
Клітинна компонента	• цитоплазма • ciliary basal body • гіалоплазма • центросома • spindle pole • nuclear envelope • nuclear matrix • веретено поділу • нуклеоплазма • ciliary transition fiber • хромосома • midbody • outer kinetochore • perinuclear region of cytoplasm • Пронуклеус • GO:0035085 Аксонема • Хроматин • центромера • цитоскелет • клітинне ядро • кінетохор
Біологічний процес	• regulation of G2/M transition of mitotic cell cycle • regulation of striated muscle tissue development • диференціація клітин • metaphase plate congression • DNA biosynthetic process • розвиток нирки • chromosome segregation • muscle organ development • ventricular system development • mitotic spindle assembly checkpoint signaling • regulation of cell cycle • поділ клітини • multicellular organism development • protein transport • клітинний цикл • проліферація • GO:0045996 negative regulation of transcription, DNA-templated • kinetochore assembly • GO:0007067 мітоз
Джерела:Amigo / QuickGO

Ортологи

Види

Людина

Миша

Entrez


1063


108000

Ensembl


ENSG00000117724


ENSMUSG00000026605

UniProt


P49454


н/д

RefSeq (мРНК)


NM_016343


NM_001081363

RefSeq (білок)


NP_057427


н/д

Локус (UCSC)

Хр. 1: 214.6 – 214.66 Mb

Хр. 1: 189.37 – 189.42 Mb

PubMed search

^[3]

^[4]

Вікідані

Див./Ред. для людей

Див./Ред. для мишей

CENPF (англ. Centromere protein F) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 1-ї хромосоми. ^[5] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 3 210 амінокислот, а молекулярна маса — 367 764^[6].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MSWALEEWKE	GLPTRALQKI	QELEGQLDKL	KKEKQQRQFQ	LDSLEAALQK
QKQKVENEKT	EGTNLKRENQ	RLMEICESLE	KTKQKISHEL	QVKESQVNFQ
EGQLNSGKKQ	IEKLEQELKR	CKSELERSQQ	AAQSADVSLN	PCNTPQKIFT
TPLTPSQYYS	GSKYEDLKEK	YNKEVEERKR	LEAEVKALQA	KKASQTLPQA
TMNHRDIARH	QASSSVFSWQ	QEKTPSHLSS	NSQRTPIRRD	FSASYFSGEQ
EVTPSRSTLQ	IGKRDANSSF	FDNSSSPHLL	DQLKAQNQEL	RNKINELELR
LQGHEKEMKG	QVNKFQELQL	QLEKAKVELI	EKEKVLNKCR	DELVRTTAQY
DQASTKYTAL	EQKLKKLTED	LSCQRQNAES	ARCSLEQKIK	EKEKEFQEEL
SRQQRSFQTL	DQECIQMKAR	LTQELQQAKN	MHNVLQAELD	KLTSVKQQLE
NNLEEFKQKL	CRAEQAFQAS	QIKENELRRS	MEEMKKENNL	LKSHSEQKAR
EVCHLEAELK	NIKQCLNQSQ	NFAEEMKAKN	TSQETMLRDL	QEKINQQENS
LTLEKLKLAV	ADLEKQRDCS	QDLLKKREHH	IEQLNDKLSK	TEKESKALLS
ALELKKKEYE	ELKEEKTLFS	CWKSENEKLL	TQMESEKENL	QSKINHLETC
LKTQQIKSHE	YNERVRTLEM	DRENLSVEIR	NLHNVLDSKS	VEVETQKLAY
MELQQKAEFS	DQKHQKEIEN	MCLKTSQLTG	QVEDLEHKLQ	LLSNEIMDKD
RCYQDLHAEY	ESLRDLLKSK	DASLVTNEDH	QRSLLAFDQQ	PAMHHSFANI
IGEQGSMPSE	RSECRLEADQ	SPKNSAILQN	RVDSLEFSLE	SQKQMNSDLQ
KQCEELVQIK	GEIEENLMKA	EQMHQSFVAE	TSQRISKLQE	DTSAHQNVVA
ETLSALENKE	KELQLLNDKV	ETEQAEIQEL	KKSNHLLEDS	LKELQLLSET
LSLEKKEMSS	IISLNKREIE	ELTQENGTLK	EINASLNQEK	MNLIQKSESF
ANYIDEREKS	ISELSDQYKQ	EKLILLQRCE	ETGNAYEDLS	QKYKAAQEKN
SKLECLLNEC	TSLCENRKNE	LEQLKEAFAK	EHQEFLTKLA	FAEERNQNLM
LELETVQQAL	RSEMTDNQNN	SKSEAGGLKQ	EIMTLKEEQN	KMQKEVNDLL
QENEQLMKVM	KTKHECQNLE	SEPIRNSVKE	RESERNQCNF	KPQMDLEVKE
ISLDSYNAQL	VQLEAMLRNK	ELKLQESEKE	KECLQHELQT	IRGDLETSNL
QDMQSQEISG	LKDCEIDAEE	KYISGPHELS	TSQNDNAHLQ	CSLQTTMNKL
NELEKICEIL	QAEKYELVTE	LNDSRSECIT	ATRKMAEEVG	KLLNEVKILN
DDSGLLHGEL	VEDIPGGEFG	EQPNEQHPVS	LAPLDESNSY	EHLTLSDKEV
QMHFAELQEK	FLSLQSEHKI	LHDQHCQMSS	KMSELQTYVD	SLKAENLVLS
TNLRNFQGDL	VKEMQLGLEE	GLVPSLSSSC	VPDSSSLSSL	GDSSFYRALL
EQTGDMSLLS	NLEGAVSANQ	CSVDEVFCSS	LQTYVDSLKA	ENLVLSTNLR
NFQGDLVKEM	QLGLEEGLVP	SLSSSCVPDS	SSLSSLGDSS	FYRALLEQTG
DMSLLSNLEG	VVSANQCSVD	EVFCSSLQEE	NLTRKETPSA	PAKGVEELES
LCEVYRQSLE	KLEEKMESQG	IMKNKEIQEL	EQLLSSERQE	LDCLRKQYLS
ENEQWQQKLT	SVTLEMESKL	AAEKKQTEQL	SLELEVARLQ	LQGLDLSSRS
LLGIDTEDAI	QGRNESCDIS	KEHTSETTER	TPKHDVHQIC	DKDAQQDLNL
DIEKITETGA	VKPTGECSGE	QSPDTNYEPP	GEDKTQGSSE	CISELSFSGP
NALVPMDFLG	NQEDIHNLQL	RVKETSNENL	RLLHVIEDRD	RKVESLLNEM
KELDSKLHLQ	EVQLMTKIEA	CIELEKIVGE	LKKENSDLSE	KLEYFSCDHQ
ELLQRVETSE	GLNSDLEMHA	DKSSREDIGD	NVAKVNDSWK	ERFLDVENEL
SRIRSEKASI	EHEALYLEAD	LEVVQTEKLC	LEKDNENKQK	VIVCLEEELS
VVTSERNQLR	GELDTMSKKT	TALDQLSEKM	KEKTQELESH	QSECLHCIQV
AEAEVKEKTE	LLQTLSSDVS	ELLKDKTHLQ	EKLQSLEKDS	QALSLTKCEL
ENQIAQLNKE	KELLVKESES	LQARLSESDY	EKLNVSKALE	AALVEKGEFA
LRLSSTQEEV	HQLRRGIEKL	RVRIEADEKK	QLHIAEKLKE	RERENDSLKD
KVENLERELQ	MSEENQELVI	LDAENSKAEV	ETLKTQIEEM	ARSLKVFELD
LVTLRSEKEN	LTKQIQEKQG	QLSELDKLLS	SFKSLLEEKE	QAEIQIKEES
KTAVEMLQNQ	LKELNEAVAA	LCGDQEIMKA	TEQSLDPPIE	EEHQLRNSIE
KLRARLEADE	KKQLCVLQQL	KESEHHADLL	KGRVENLERE	LEIARTNQEH
AALEAENSKG	EVETLKAKIE	GMTQSLRGLE	LDVVTIRSEK	ENLTNELQKE
QERISELEII	NSSFENILQE	KEQEKVQMKE	KSSTAMEMLQ	TQLKELNERV
AALHNDQEAC	KAKEQNLSSQ	VECLELEKAQ	LLQGLDEAKN	NYIVLQSSVN
GLIQEVEDGK	QKLEKKDEEI	SRLKNQIQDQ	EQLVSKLSQV	EGEHQLWKEQ
NLELRNLTVE	LEQKIQVLQS	KNASLQDTLE	VLQSSYKNLE	NELELTKMDK
MSFVEKVNKM	TAKETELQRE	MHEMAQKTAE	LQEELSGEKN	RLAGELQLLL
EEIKSSKDQL	KELTLENSEL	KKSLDCMHKD	QVEKEGKVRE	EIAEYQLRLH
EAEKKHQALL	LDTNKQYEVE	IQTYREKLTS	KEECLSSQKL	EIDLLKSSKE
ELNNSLKATT	QILEELKKTK	MDNLKYVNQL	KKENERAQGK	MKLLIKSCKQ
LEEEKEILQK	ELSQLQAAQE	KQKTGTVMDT	KVDELTTEIK	ELKETLEEKT
KEADEYLDKY	CSLLISHEKL	EKAKEMLETQ	VAHLCSQQSK	QDSRGSPLLG
PVVPGPSPIP	SVTEKRLSSG	QNKASGKRQR	SSGIWENGRG	PTPATPESFS
KKSKKAVMSG	IHPAEDTEGT	EFEPEGLPEV	VKKGFADIPT	GKTSPYILRR
TTMATRTSPR	LAAQKLALSP	LSLGKENLAE	SSKPTAGGSR	SQKVKVAQRS
PVDSGTILRE	PTTKSVPVNN	LPERSPTDSP	REGLRVKRGR	LVPSPKAGLE
SNGSENCKVQ

A: Аланін
C: Цистеїн
D: Аспарагінова кислота
E: Глутамінова кислота
F: Фенілаланін
G: Гліцин
H: Гістидин
I: Ізолейцин
K: Лізин
L: Лейцин
M: Метіонін
N: Аспарагін
P: Пролін
Q: Глутамін
R: Аргінін
S: Серин
T: Треонін
V: Валін
W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функціями належить до білків розвитку, фосфопротеїнів. Задіяний у таких біологічних процесах як клітинний цикл, поділ клітини, мітоз, синтез ДНК, диференціація, міогенез, поліморфізм, ацетиляція. Локалізований у цитоплазмі, цитоскелеті, ядрі, хромосомах, центромерах, кінетохорі.

Література

Liao H., Winkfein R.J., Mack G., Rattner J.B., Yen T.J. (1995). CENP-F is a protein of the nuclear matrix that assembles onto kinetochores at late G2 and is rapidly degraded after mitosis. J. Cell Biol. 130: 507—518. PMID 7542657 DOI:10.1083/jcb.130.3.507
The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
Chan G.K.T., Schaar B.T., Yen T.J. (1998). Characterization of the kinetochore binding domain of CENP-E reveals interactions with the kinetochore proteins CENP-F and hBUBR1. J. Cell Biol. 143: 49—63. PMID 9763420 DOI:10.1083/jcb.143.1.49
Beausoleil S.A., Villen J., Gerber S.A., Rush J., Gygi S.P. (2006). A probability-based approach for high-throughput protein phosphorylation analysis and site localization. Nat. Biotechnol. 24: 1285—1292. PMID 16964243 DOI:10.1038/nbt1240
Vergnolle M.A.S., Taylor S.S. (2007). Cenp-F links kinetochores to Ndel1/Nde1/Lis1/dynein microtubule motor complexes. Curr. Biol. 17: 1173—1179. PMID 17600710 DOI:10.1016/j.cub.2007.05.077

Примітки

↑ Захворювання, генетично пов'язані з CENPF переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.
↑ Сполуки, які фізично взаємодіють з Centromere protein F переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.
↑ Human PubMed Reference:.
↑ Mouse PubMed Reference:.
↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:1857 (англ.) . Процитовано 25 серпня 2017.
↑ UniProt, P49454 (англ.) . Архів оригіналу за 25 лютого 2017. Процитовано 25 серпня 2017.