CPT1A |
---|
|
Наявні структури |
---|
PDB | Пошук ортологів: PDBe RCSB | | |
Ідентифікатори |
---|
Символи | CPT1A, carnitine palmitoyltransferase 1A (liver), CPT1, CPT1-L, L-CPT1, carnitine palmitoyltransferase 1A |
---|
Зовнішні ІД | OMIM: 600528 MGI: 1098296 HomoloGene: 1413 GeneCards: CPT1A |
---|
|
Пов'язані генетичні захворювання |
---|
ожиріння, lipid metabolism disorder, carnitine palmitoyltransferase I deficiency[1] |
Онтологія гена |
---|
Молекулярна функція | • transferase activity • carnitine O-palmitoyltransferase activity • palmitoleoyltransferase activity • identical protein binding • acyltransferase activity |
---|
Клітинна компонента | • integral component of membrane • мембрана • внутрішньоклітинна мембранна органела • integral component of mitochondrial outer membrane • мітохондріальна зовнішня мембрана • мітохондрія • мітохондріальна внутрішня мембрана |
---|
Біологічний процес | • carnitine shuttle • positive regulation of fatty acid beta-oxidation • epithelial cell differentiation • GO:1904578 response to organic cyclic compound • харчова поведінка • regulation of fatty acid oxidation • regulation of insulin secretion • lipid metabolism • fatty acid metabolic process • cellular response to fatty acid • циркадний ритм • glucose metabolic process • fatty acid beta-oxidation • long-chain fatty acid metabolic process • protein homooligomerization • triglyceride metabolic process • carnitine metabolic process • regulation of lipid metabolic process • GO:0015915 транспорт |
---|
Джерела:Amigo / QuickGO | |
Ортологи |
---|
Види | Людина | Миша |
---|
Entrez | | |
---|
Ensembl | | |
---|
UniProt | | |
---|
RefSeq (мРНК) | | |
---|
RefSeq (білок) | | |
---|
Локус (UCSC) | Хр. 11: 68.75 – 68.84 Mb | Хр. 19: 3.37 – 3.44 Mb |
---|
PubMed search | [2] | [3] |
---|
Вікідані |
Див./Ред. для людей | Див./Ред. для мишей |
|
CPT1A (англ. Carnitine palmitoyltransferase 1A) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 11-ї хромосоми.[4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 773 амінокислот, а молекулярна маса — 88 368[5].
Послідовність амінокислот
10 | | 20 | | 30 | | 40 | | 50 |
MAEAHQAVAF | | QFTVTPDGID | | LRLSHEALRQ | | IYLSGLHSWK | | KKFIRFKNGI |
ITGVYPASPS | | SWLIVVVGVM | | TTMYAKIDPS | | LGIIAKINRT | | LETANCMSSQ |
TKNVVSGVLF | | GTGLWVALIV | | TMRYSLKVLL | | SYHGWMFTEH | | GKMSRATKIW |
MGMVKIFSGR | | KPMLYSFQTS | | LPRLPVPAVK | | DTVNRYLQSV | | RPLMKEEDFK |
RMTALAQDFA | | VGLGPRLQWY | | LKLKSWWATN | | YVSDWWEEYI | | YLRGRGPLMV |
NSNYYAMDLL | | YILPTHIQAA | | RAGNAIHAIL | | LYRRKLDREE | | IKPIRLLGST |
IPLCSAQWER | | MFNTSRIPGE | | ETDTIQHMRD | | SKHIVVYHRG | | RYFKVWLYHD |
GRLLKPREME | | QQMQRILDNT | | SEPQPGEARL | | AALTAGDRVP | | WARCRQAYFG |
RGKNKQSLDA | | VEKAAFFVTL | | DETEEGYRSE | | DPDTSMDSYA | | KSLLHGRCYD |
RWFDKSFTFV | | VFKNGKMGLN | | AEHSWADAPI | | VAHLWEYVMS | | IDSLQLGYAE |
DGHCKGDINP | | NIPYPTRLQW | | DIPGECQEVI | | ETSLNTANLL | | ANDVDFHSFP |
FVAFGKGIIK | | KCRTSPDAFV | | QLALQLAHYK | | DMGKFCLTYE | | ASMTRLFREG |
RTETVRSCTT | | ESCDFVRAMV | | DPAQTVEQRL | | KLFKLASEKH | | QHMYRLAMTG |
SGIDRHLFCL | | YVVSKYLAVE | | SPFLKEVLSE | | PWRLSTSQTP | | QQQVELFDLE |
NNPEYVSSGG | | GFGPVADDGY | | GVSYILVGEN | | LINFHISSKF | | SCPETDSHRF |
GRHLKEAMTD | | IITLFGLSSN | | SKK |
Кодований геном білок за функціями належить до трансфераз, ацилтрансфераз, фосфопротеїнів. Задіяний у таких біологічних процесах, як метаболізм жирних кислот, метаболізм ліпідів, транспорт, ацетилювання, альтернативний сплайсинг. Локалізований у мембрані, мітохондрії, зовнішній мембрані мітохондрій.
Література
- The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
- Napal L., Marrero P.F., Haro D. (2005). An intronic peroxisome proliferator-activated receptor-binding sequence mediates fatty acid induction of the human carnitine palmitoyltransferase 1A. J. Mol. Biol. 354: 751—759. PMID 16271724 DOI:10.1016/j.jmb.2005.09.097
- Rao J.N., Warren G.Z., Estolt-Povedano S., Zammit V.A., Ulmer T.S. (2011). An environment-dependent structural switch underlies the regulation of carnitine palmitoyltransferase 1A. J. Biol. Chem. 286: 42545—42554. PMID 21990363 DOI:10.1074/jbc.M111.306951
- Stoler J.M., Sabry M.A., Hanley C., Hoppel C.L., Shih V.E. (2004). Successful long-term treatment of hepatic carnitine palmitoyltransferase I deficiency and a novel mutation. J. Inherit. Metab. Dis. 27: 679—684. PMID 15669684 DOI:10.1023/B:BOLI.0000042979.42120.55
- Bennett M.J., Boriack R.L., Narayan S., Rutledge S.L., Raff M.L. (2004). Novel mutations in CPT 1A define molecular heterogeneity of hepatic carnitine palmitoyltransferase I deficiency. Mol. Genet. Metab. 82: 59—63. PMID 15110323 DOI:10.1016/j.ymgme.2004.02.004
Примітки
- ↑ Захворювання, генетично пов'язані з CPT1A переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.
- ↑ Human PubMed Reference:.
- ↑ Mouse PubMed Reference:.
- ↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:2328 (англ.) . Процитовано 8 вересня 2017.
{{cite web}}
: Обслуговування CS1: Сторінки з параметром url-status, але без параметра archive-url (посилання) - ↑ UniProt, P50416 (англ.) . Архів оригіналу за 19 вересня 2017. Процитовано 8 вересня 2017.
Див. також
| Це незавершена стаття про білки. Ви можете допомогти проєкту, виправивши або дописавши її. |
Портал «Біологія» Портал «Хімія» |