CUL5 |
---|
![](//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/2/20/Protein_CUL5_PDB_3DPL.png/250px-Protein_CUL5_PDB_3DPL.png) |
Наявні структури |
---|
PDB | Пошук ортологів: PDBe RCSB | Список кодів PDB | 3DPL, 3DQV, 4JGH, 4N9F | | |
Ідентифікатори |
---|
Символи | CUL5, VACM-1, VACM1, cullin 5, CUL-5 |
---|
Зовнішні ІД | OMIM: 601741 MGI: 1922967 HomoloGene: 2597 GeneCards: CUL5 |
---|
Онтологія гена |
---|
Молекулярна функція | • GO:0001948, GO:0016582 protein binding • ubiquitin protein ligase binding • GO:1904264, GO:1904822, GO:0090622, GO:0090302 ubiquitin protein ligase activity • calcium channel activity • GO:0050372 ubiquitin-protein transferase activity • signaling receptor activity |
---|
Клітинна компонента | • cullin-RING ubiquitin ligase complex • гіалоплазма • Cul5-RING ubiquitin ligase complex • Cul4-RING E3 ubiquitin ligase complex • SCF ubiquitin ligase complex |
---|
Біологічний процес | • intrinsic apoptotic signaling pathway • проліферація • ubiquitin-dependent protein catabolic process • negative regulation of cell population proliferation • Убіквітин-залежний протеоліз • GO:0022415 viral process • ERBB2 signaling pathway • calcium ion transmembrane transport • cellular response to DNA damage stimulus • посттрансляційна модифікація • G1/S transition of mitotic cell cycle • SCF-dependent proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process • proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process |
---|
Джерела:Amigo / QuickGO | |
Шаблон експресії |
---|
![](//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/4/47/PBB_GE_CUL5_203533_s_at_fs.png/250px-PBB_GE_CUL5_203533_s_at_fs.png)
![](//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/c/c5/PBB_GE_CUL5_203531_at_fs.png/250px-PBB_GE_CUL5_203531_at_fs.png)
![](//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/6/68/PBB_GE_CUL5_203532_x_at_fs.png/250px-PBB_GE_CUL5_203532_x_at_fs.png) |
Більше даних |
Ортологи |
---|
Види | Людина | Миша |
---|
Entrez | | |
---|
Ensembl | | |
---|
UniProt | | |
---|
RefSeq (мРНК) | | |
---|
RefSeq (білок) | | |
---|
Локус (UCSC) | Хр. 11: 108.01 – 108.11 Mb | Хр. 9: 53.53 – 53.58 Mb |
---|
PubMed search | [1] | [2] |
---|
Вікідані |
Див./Ред. для людей | Див./Ред. для мишей |
|
CUL5 (англ. Cullin 5) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 11-ї хромосоми.[3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 780 амінокислот, а молекулярна маса — 90 955[4].
Послідовність амінокислот
10 | | 20 | | 30 | | 40 | | 50 |
MATSNLLKNK | | GSLQFEDKWD | | FMRPIVLKLL | | RQESVTKQQW | | FDLFSDVHAV |
CLWDDKGPAK | | IHQALKEDIL | | EFIKQAQARV | | LSHQDDTALL | | KAYIVEWRKF |
FTQCDILPKP | | FCQLEITLMG | | KQGSNKKSNV | | EDSIVRKLML | | DTWNESIFSN |
IKNRLQDSAM | | KLVHAERLGE | | AFDSQLVIGV | | RESYVNLCSN | | PEDKLQIYRD |
NFEKAYLDST | | ERFYRTQAPS | | YLQQNGVQNY | | MKYADAKLKE | | EEKRALRYLE |
TRRECNSVEA | | LMECCVNALV | | TSFKETILAE | | CQGMIKRNET | | EKLHLMFSLM |
DKVPNGIEPM | | LKDLEEHIIS | | AGLADMVAAA | | ETITTDSEKY | | VEQLLTLFNR |
FSKLVKEAFQ | | DDPRFLTARD | | KAYKAVVNDA | | TIFKLELPLK | | QKGVGLKTQP |
ESKCPELLAN | | YCDMLLRKTP | | LSKKLTSEEI | | EAKLKEVLLV | | LKYVQNKDVF |
MRYHKAHLTR | | RLILDISADS | | EIEENMVEWL | | REVGMPADYV | | NKLARMFQDI |
KVSEDLNQAF | | KEMHKNNKLA | | LPADSVNIKI | | LNAGAWSRSS | | EKVFVSLPTE |
LEDLIPEVEE | | FYKKNHSGRK | | LHWHHLMSNG | | IITFKNEVGQ | | YDLEVTTFQL |
AVLFAWNQRP | | REKISFENLK | | LATELPDAEL | | RRTLWSLVAF | | PKLKRQVLLY |
EPQVNSPKDF | | TEGTLFSVNQ | | EFSLIKNAKV | | QKRGKINLIG | | RLQLTTERMR |
EEENEGIVQL | | RILRTQEAII | | QIMKMRKKIS | | NAQLQTELVE | | ILKNMFLPQK |
KMIKEQIEWL | | IEHKYIRRDE | | SDINTFIYMA |
Кодований геном білок за функціями належить до рецепторів, фосфопротеїнів. Задіяний у таких біологічних процесах, як взаємодія хазяїн-вірус, убіквітинування білків.
Література
- The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
- Ohta T., Michel J.J., Schottelius A.J., Xiong Y. (1999). ROC1, a homolog of APC11, represents a family of cullin partners with an associated ubiquitin ligase activity. Mol. Cell. 3: 535—541. PMID 10230407 DOI:10.1016/S1097-2765(00)80482-7
- Harada J.N., Shevchenko A., Shevchenko A., Pallas D.C., Berk A.J. (2002). Analysis of the adenovirus E1B-55K-anchored proteome reveals its link to ubiquitination machinery. J. Virol. 76: 9194—9206. PMID 12186903 DOI:10.1128/JVI.76.18.9194-9206.2002
- Mehle A., Goncalves J., Santa-Marta M., McPike M., Gabuzda D. (2004). Phosphorylation of a novel SOCS-box regulates assembly of the HIV-1 Vif-Cul5 complex that promotes APOBEC3G degradation. Genes Dev. 18: 2861—2866. PMID 15574592 DOI:10.1101/gad.1249904
- Kohroki J., Nishiyama T., Nakamura T., Masuho Y. (2005). ASB proteins interact with cullin5 and Rbx2 to form E3 ubiquitin ligase complexes. FEBS Lett. 579: 6796—6802. PMID 16325183 DOI:10.1016/j.febslet.2005.11.016
Примітки
- ↑ Human PubMed Reference:.
- ↑ Mouse PubMed Reference:.
- ↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:2556 (англ.) . Процитовано 8 вересня 2017.
- ↑ UniProt, Q93034 (англ.) . Архів оригіналу за 10 грудня 2017. Процитовано 8 вересня 2017.
Див. також
| Це незавершена стаття про білки. Ви можете допомогти проєкту, виправивши або дописавши її. |
Портал «Біологія» Портал «Хімія» |