ERAP2

Наявні структури

Пошук ортологів: PDBe RCSB

Список кодів PDB
3SE6, 4E36, 4JBS, 5CU5, 5AB2, 5AB0

Ідентифікатори

Символи

ERAP2, L-RAP, LRAP, endoplasmic reticulum aminopeptidase 2

Зовнішні ІД

OMIM: 609497 HomoloGene: 75183 GeneCards: ERAP2

Онтологія гена
Молекулярна функція	• aminopeptidase activity • metallopeptidase activity • GO:0070122 peptidase activity • hydrolase activity • zinc ion binding • зв'язування з іоном металу • пептидний зв'язок • metalloaminopeptidase activity • endopeptidase activity
Клітинна компонента	• integral component of membrane • endoplasmic reticulum lumen • endoplasmic reticulum membrane • мембрана • ендоплазматичний ретикулум • клітинна мембрана • цитоплазма
Біологічний процес	• процес імунної системи • адаптивна імунна відповідь • протеоліз • regulation of blood pressure • antigen processing and presentation of peptide antigen via MHC class I • peptide catabolic process • antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I • GO:0072468 сигнальна трансдукція • cell-cell signaling
Джерела:Amigo / QuickGO

Ортологи

Види

Людина

Миша

Entrez


64167


173297

Ensembl


ENSG00000164308


WBGene00009865

UniProt


Q6P179


G5EGH4

RefSeq (мРНК)


NM_001130140 NM_022350 NM_001329229 NM_001329233


NM_061102

RefSeq (білок)


NP_001123612 NP_001316158 NP_001316162 NP_071745


NP_493503

Локус (UCSC)

Хр. 5: 96.88 – 96.92 Mb

н/д

PubMed search

^[1]

^[2]

Вікідані

Див./Ред. для людей

Див./Ред. для мишей

ERAP2 (англ. Endoplasmic reticulum aminopeptidase 2) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 5-ї хромосоми.^[3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 960 амінокислот, а молекулярна маса — 110 462^[4].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MFHSSAMVNS	HRKPMFNIHR	GFYCLTAILP	QICICSQFSV	PSSYHFTEDP
GAFPVATNGE	RFPWQELRLP	SVVIPLHYDL	FVHPNLTSLD	FVASEKIEVL
VSNATQFIIL	HSKDLEITNA	TLQSEEDSRY	MKPGKELKVL	SYPAHEQIAL
LVPEKLTPHL	KYYVAMDFQA	KLGDGFEGFY	KSTYRTLGGE	TRILAVTDFE
PTQARMAFPC	FDEPLFKANF	SIKIRRESRH	IALSNMPKVK	TIELEGGLLE
DHFETTVKMS	TYLVAYIVCD	FHSLSGFTSS	GVKVSIYASP	DKRNQTHYAL
QASLKLLDFY	EKYFDIYYPL	SKLDLIAIPD	FAPGAMENWG	LITYRETSLL
FDPKTSSASD	KLWVTRVIAH	ELAHQWFGNL	VTMEWWNDIW	LKEGFAKYME
LIAVNATYPE	LQFDDYFLNV	CFEVITKDSL	NSSRPISKPA	ETPTQIQEMF
DEVSYNKGAC	ILNMLKDFLG	EEKFQKGIIQ	YLKKFSYRNA	KNDDLWSSLS
NSCLESDFTS	GGVCHSDPKM	TSNMLAFLGE	NAEVKEMMTT	WTLQKGIPLL
VVKQDGCSLR	LQQERFLQGV	FQEDPEWRAL	QERYLWHIPL	TYSTSSSNVI
HRHILKSKTD	TLDLPEKTSW	VKFNVDSNGY	YIVHYEGHGW	DQLITQLNQN
HTLLRPKDRV	GLIHDVFQLV	GAGRLTLDKA	LDMTYYLQHE	TSSPALLEGL
SYLESFYHMM	DRRNISDISE	NLKRYLLQYF	KPVIDRQSWS	DKGSVWDRML
RSALLKLACD	LNHAPCIQKA	AELFSQWMES	SGKLNIPTDV	LKIVYSVGAQ
TTAGWNYLLE	QYELSMSSAE	QNKILYALST	SKHQEKLLKL	IELGMEGKVI
KTQNLAALLH	AIARRPKGQQ	LAWDFVRENW	THLLKKFDLG	SYDIRMIISG
TTAHFSSKDK	LQEVKLFFES	LEAQGSHLDI	FQTVLETITK	NIKWLEKNLP
TLRTWLMVNT

A: Аланін
C: Цистеїн
D: Аспарагінова кислота
E: Глутамінова кислота
F: Фенілаланін
G: Гліцин
H: Гістидин
I: Ізолейцин
K: Лізин
L: Лейцин
M: Метіонін
N: Аспарагін
P: Пролін
Q: Глутамін
R: Аргінін
S: Серин
T: Треонін
V: Валін
W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функціями належить до гідролаз, протеаз, амінопептидаз, металопротеаз. Задіяний у таких біологічних процесах, як адаптивний імунітет, імунітет, альтернативний сплайсинг, поліморфізм. Білок має сайт для зв'язування з іонами металів, іоном цинку. Локалізований у мембрані, ендоплазматичному ретикулумі.

Література

Tanioka T., Hattori A., Mizutani S., Tsujimoto M. (2005). Regulation of the human leukocyte-derived arginine aminopeptidase/endoplasmic reticulum-aminopeptidase 2 gene by interferon-gamma. FEBS J. 272: 916—928. PMID 15691326 DOI:10.1111/j.1742-4658.2004.04521.x
The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
Chang S.-C., Momburg F., Bhutani N., Goldberg A.L. (2005). The ER aminopeptidase, ERAP1, trims precursors to lengths of MHC class I peptides by a 'molecular ruler' mechanism. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 102: 17107—17112. PMID 16286653 DOI:10.1073/pnas.0500721102
Birtley J.R., Saridakis E., Stratikos E., Mavridis I.M. (2012). The crystal structure of human endoplasmic reticulum aminopeptidase 2 reveals the atomic basis for distinct roles in antigen processing. Biochemistry. 51: 286—295. PMID 22106953 DOI:10.1021/bi201230p

Примітки

↑ Human PubMed Reference:.
↑ Mouse PubMed Reference:.
↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:29499 (англ.) . Процитовано 5 вересня 2017.
↑ UniProt, Q6P179 (англ.) . Архів оригіналу за 3 лютого 2017. Процитовано 5 вересня 2017.