FERMT2 |
---|
|
Наявні структури |
---|
PDB | Пошук ортологів: PDBe RCSB | Список кодів PDB | 2LGX, 2LKO, 2MSU, 4F7H | | |
Ідентифікатори |
---|
Символи | FERMT2, KIND2, MIG2, PLEKHC1, UNC112, UNC112B, mig-2, fermitin family member 2, URP2SF, FERM domain containing kindlin 2 |
---|
Зовнішні ІД | OMIM: 607746 MGI: 2385001 HomoloGene: 4976 GeneCards: FERMT2 |
---|
|
Пов'язані генетичні захворювання |
---|
хвороба Альцгеймера[1] |
Онтологія гена |
---|
Молекулярна функція | • GO:0001948, GO:0016582 protein binding • phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate binding • lipid binding • actin filament binding |
---|
Клітинна компонента | • цитоплазма • filamentous actin • гіалоплазма • cell projection • мембрана • I band • focal adhesion • extrinsic component of cytoplasmic side of plasma membrane • клітинна мембрана • stress fiber • нуклеоплазма • cell surface • міжклітинні контакти • cell cortex • цитоскелет • lamellipodium membrane • клітинне ядро |
---|
Біологічний процес | • protein localization to membrane • Wnt signaling pathway • focal adhesion assembly • адгезія клітин • regulation of cell shape • integrin-mediated signaling pathway • substrate adhesion-dependent cell spreading • integrin activation • cell-matrix adhesion • transforming growth factor beta receptor signaling pathway • cell junction assembly |
---|
Джерела:Amigo / QuickGO | |
Шаблон експресії |
---|
|
Більше даних |
Ортологи |
---|
Види | Людина | Миша |
---|
Entrez | | |
---|
Ensembl | | |
---|
UniProt | | |
---|
RefSeq (мРНК) | | NM_001134999 NM_001135000 NM_006832 |
| | NM_146054 NM_001360525 NM_001360526 |
|
---|
RefSeq (білок) | | NP_001128471 NP_001128472 NP_006823 |
| | NP_666166 NP_001347454 NP_001347455 |
|
---|
Локус (UCSC) | Хр. 14: 52.86 – 52.95 Mb | Хр. 14: 45.7 – 45.77 Mb |
---|
PubMed search | [2] | [3] |
---|
Вікідані |
Див./Ред. для людей | Див./Ред. для мишей |
|
FERMT2 (англ. Fermitin family member 2) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 14-ї хромосоми.[4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 680 амінокислот, а молекулярна маса — 77 861[5].
Послідовність амінокислот
10 | | 20 | | 30 | | 40 | | 50 |
MALDGIRMPD | | GCYADGTWEL | | SVHVTDLNRD | | VTLRVTGEVH | | IGGVMLKLVE |
KLDVKKDWSD | | HALWWEKKRT | | WLLKTHWTLD | | KYGIQADAKL | | QFTPQHKLLR |
LQLPNMKYVK | | VKVNFSDRVF | | KAVSDICKTF | | NIRHPEELSL | | LKKPRDPTKK |
KKKKLDDQSE | | DEALELEGPL | | ITPGSGSIYS | | SPGLYSKTMT | | PTYDAHDGSP |
LSPTSAWFGD | | SALSEGNPGI | | LAVSQPITSP | | EILAKMFKPQ | | ALLDKAKINQ |
GWLDSSRSLM | | EQDVKENEAL | | LLRFKYYSFF | | DLNPKYDAIR | | INQLYEQAKW |
AILLEEIECT | | EEEMMMFAAL | | QYHINKLSIM | | TSENHLNNSD | | KEVDEVDAAL |
SDLEITLEGG | | KTSTILGDIT | | SIPELADYIK | | VFKPKKLTLK | | GYKQYWCTFK |
DTSISCYKSK | | EESSGTPAHQ | | MNLRGCEVTP | | DVNISGQKFN | | IKLLIPVAEG |
MNEIWLRCDN | | EKQYAHWMAA | | CRLASKGKTM | | ADSSYNLEVQ | | NILSFLKMQH |
LNPDPQLIPE | | QITTDITPEC | | LVSPRYLKKY | | KNKQITARIL | | EAHQNVAQMS |
LIEAKMRFIQ | | AWQSLPEFGI | | THFIARFQGG | | KKEELIGIAY | | NRLIRMDAST |
GDAIKTWRFS | | NMKQWNVNWE | | IKMVTVEFAD | | EVRLSFICTE | | VDCKVVHEFI |
GGYIFLSTRA | | KDQNESLDEE | | MFYKLTSGWV |
Кодований геном білок за функцією належить до фосфопротеїнів. Задіяний у таких біологічних процесах, як клітинна адгезія, пдтримання форми клітини, сигнальний шлях Wnt, альтернативний сплайсинг. Білок має сайт для зв'язування з ліпідами. Локалізований у клітинній мембрані, цитоплазмі, цитоскелеті, ядрі, мембрані, клітинних контактах, клітинних відростках.
Література
- Tu Y., Wu S., Shi X., Chen K., Wu C. (2003). Migfilin and Mig-2 link focal adhesions to filamin and the actin cytoskeleton and function in cell shape modulation. Cell. 113: 37—47. PMID 12679033 DOI:10.1016/S0092-8674(03)00163-6
- The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
- Ma Y.Q., Qin J., Wu C., Plow E.F. (2008). Kindlin-2 (Mig-2): a co-activator of beta3 integrins. J. Cell Biol. 181: 439—446. PMID 18458155 DOI:10.1083/jcb.200710196
- Liu Y., Zhu Y., Ye S., Zhang R. (2012). Crystal structure of kindlin-2 PH domain reveals a conformational transition for its membrane anchoring and regulation of integrin activation. Protein Cell. 3: 434—440. PMID 22653426 DOI:10.1007/s13238-012-2046-1
- Wick M., Buerger C., Bruesselbach S., Lucibello F.C., Mueller R. (1994). Identification of serum-inducible genes: different patterns of gene regulation during G0->S and G1->S progression. J. Cell Sci. 107: 227—239. PMID 8175911
Примітки
- ↑ Захворювання, генетично пов'язані з FERMT2 переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.
- ↑ Human PubMed Reference:.
- ↑ Mouse PubMed Reference:.
- ↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:15767 (англ.) . Процитовано 11 вересня 2017.
{{cite web}}
: Обслуговування CS1: Сторінки з параметром url-status, але без параметра archive-url (посилання) - ↑ UniProt, Q96AC1 (англ.) . Архів оригіналу за 16 жовтня 2017. Процитовано 11 вересня 2017.
Див. також
| Це незавершена стаття про білки. Ви можете допомогти проєкту, виправивши або дописавши її. |
Портал «Біологія» Портал «Хімія» |
На цю статтю не посилаються інші статті Вікіпедії. Будь ласка розставте посилання відповідно до прийнятих рекомендацій. |