HSD17B4 |
---|
![](//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/4/4a/Protein_HSD17B4_PDB_1ikt.png/250px-Protein_HSD17B4_PDB_1ikt.png) |
Наявні структури |
---|
PDB | Пошук ортологів: PDBe RCSB | Список кодів PDB | 1IKT, 1S9C, 1ZBQ | | |
Ідентифікатори |
---|
Символи | HSD17B4, DBP, MFE-2, MPF-2, PRLTS1, SDR8C1, hydroxysteroid (17-beta) dehydrogenase 4, hydroxysteroid 17-beta dehydrogenase 4 |
---|
Зовнішні ІД | OMIM: 601860 MGI: 105089 HomoloGene: 358 GeneCards: HSD17B4 |
---|
|
Пов'язані генетичні захворювання |
---|
D-bifunctional protein deficiency, Perrault syndrome[1] |
Онтологія гена |
---|
Молекулярна функція | • protein homodimerization activity • isomerase activity • lyase activity • 3alpha,7alpha,12alpha-trihydroxy-5beta-cholest-24-enoyl-CoA hydratase activity • oxidoreductase activity • long-chain-enoyl-CoA hydratase activity • signaling receptor binding • 17-beta-hydroxysteroid dehydrogenase (NAD+) activity • 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase activity |
---|
Клітинна компонента | • мембрана • пероксисома • peroxisomal membrane • peroxisomal matrix • мітохондрія • гіалоплазма |
---|
Біологічний процес | • estrogen metabolic process • androgen metabolic process • lipid metabolism • alpha-linolenic acid metabolic process • very long-chain fatty acid metabolic process • Sertoli cell development • fatty acid metabolic process • very long-chain fatty-acyl-CoA metabolic process • fatty acid beta-oxidation using acyl-CoA oxidase • osteoblast differentiation • medium-chain fatty-acyl-CoA metabolic process • fatty acid beta-oxidation • bile acid biosynthetic process • protein targeting to peroxisome |
---|
Джерела:Amigo / QuickGO | |
Шаблон експресії |
---|
![](//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/c/c2/PBB_GE_HSD17B4_201413_at_fs.png/250px-PBB_GE_HSD17B4_201413_at_fs.png) |
Більше даних |
Ортологи |
---|
Види | Людина | Миша |
---|
Entrez | | |
---|
Ensembl | | |
---|
UniProt | | |
---|
RefSeq (мРНК) | | NM_001292028 NM_000414 NM_001199291 NM_001199292 NM_001292027 |
| |
---|
RefSeq (білок) | NP_000405 NP_001186220 NP_001186221 NP_001278956 NP_001278957
| NP_001361426 NP_001361427 NP_001361428 NP_001361429 NP_001361430 NP_001361431 NP_001361432 |
| |
---|
Локус (UCSC) | Хр. 5: 119.45 – 119.64 Mb | Хр. 18: 50.26 – 50.33 Mb |
---|
PubMed search | [2] | [3] |
---|
Вікідані |
Див./Ред. для людей | Див./Ред. для мишей |
|
HSD17B4 (англ. Hydroxysteroid 17-beta dehydrogenase 4) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 5-ї хромосоми. [4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 736 амінокислот, а молекулярна маса — 79 686[5].
Послідовність амінокислот
10 | | 20 | | 30 | | 40 | | 50 |
MGSPLRFDGR | | VVLVTGAGAG | | LGRAYALAFA | | ERGALVVVND | | LGGDFKGVGK |
GSLAADKVVE | | EIRRRGGKAV | | ANYDSVEEGE | | KVVKTALDAF | | GRIDVVVNNA |
GILRDRSFAR | | ISDEDWDIIH | | RVHLRGSFQV | | TRAAWEHMKK | | QKYGRIIMTS |
SASGIYGNFG | | QANYSAAKLG | | LLGLANSLAI | | EGRKSNIHCN | | TIAPNAGSRM |
TQTVMPEDLV | | EALKPEYVAP | | LVLWLCHESC | | EENGGLFEVG | | AGWIGKLRWE |
RTLGAIVRQK | | NHPMTPEAVK | | ANWKKICDFE | | NASKPQSIQE | | STGSIIEVLS |
KIDSEGGVSA | | NHTSRATSTA | | TSGFAGAIGQ | | KLPPFSYAYT | | ELEAIMYALG |
VGASIKDPKD | | LKFIYEGSSD | | FSCLPTFGVI | | IGQKSMMGGG | | LAEIPGLSIN |
FAKVLHGEQY | | LELYKPLPRA | | GKLKCEAVVA | | DVLDKGSGVV | | IIMDVYSYSE |
KELICHNQFS | | LFLVGSGGFG | | GKRTSDKVKV | | AVAIPNRPPD | | AVLTDTTSLN |
QAALYRLSGD | | WNPLHIDPNF | | ASLAGFDKPI | | LHGLCTFGFS | | ARRVLQQFAD |
NDVSRFKAIK | | ARFAKPVYPG | | QTLQTEMWKE | | GNRIHFQTKV | | QETGDIVISN |
AYVDLAPTSG | | TSAKTPSEGG | | KLQSTFVFEE | | IGRRLKDIGP | | EVVKKVNAVF |
EWHITKGGNI | | GAKWTIDLKS | | GSGKVYQGPA | | KGAADTTIIL | | SDEDFMEVVL |
GKLDPQKAFF | | SGRLKARGNI | | MLSQKLQMIL | | KDYAKL |
Кодований геном білок за функціями належить до оксидоредуктаз, ліаз, ізомераз. Задіяний у таких біологічних процесах як метаболізм жирних кислот, метаболізм ліпідів. Білок має сайт для зв'язування з НАД. Локалізований у пероксисомах.
Література
- Jiang L.L., Miyazawa S., Souri M., Hashimoto T. (1997). Structure of D-3-hydroxyacyl-CoA dehydratase/D-3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase bifunctional protein. J. Biochem. 121: 364—369. PMID 9089413 DOI:10.1093/oxfordjournals.jbchem.a021596
- The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
- Jiang L.L., Kobayashi A., Matsuura H., Fukushima H., Hashimoto T. (1996). Purification and properties of human D-3-hydroxyacyl-CoA dehydratase: medium-chain enoyl-CoA hydratase is D-3-hydroxyacyl-CoA dehydratase. J. Biochem. 120: 624—632. PMID 8902629 DOI:10.1093/oxfordjournals.jbchem.a021458
- Koski K.M., Haapalainen A.M., Hiltunen J.K., Glumoff T. (2005). Crystal structure of 2-enoyl-CoA hydratase 2 from human peroxisomal multifunctional enzyme type 2. J. Mol. Biol. 345: 1157—1169. PMID 15644212 DOI:10.1016/j.jmb.2004.11.009
- van Grunsven E.G., Mooijer P.A., Aubourg P., Wanders R.J. (1999). Enoyl-CoA hydratase deficiency: identification of a new type of D-bifunctional protein deficiency. Hum. Mol. Genet. 8: 1509—1516. PMID 10400999 DOI:10.1093/hmg/8.8.1509
Примітки
- ↑ Захворювання, генетично пов'язані з HSD17B4 переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.
- ↑ Human PubMed Reference:.
- ↑ Mouse PubMed Reference:.
- ↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:5213 (англ.) . Процитовано 6 лютого 2017.
- ↑ UniProt, P51659 (англ.) . Архів оригіналу за 28 грудня 2016. Процитовано 6 лютого 2017.
Див. також
| Це незавершена стаття про білки. Ви можете допомогти проєкту, виправивши або дописавши її. |
Портал «Біологія» Портал «Хімія» |
На цю статтю не посилаються інші статті Вікіпедії. Будь ласка розставте посилання відповідно до прийнятих рекомендацій. |