HYOU1

Ідентифікатори

Символи

HYOU1, GRP-170, Grp170, HSP12A, ORP-150, ORP150, hypoxia up-regulated 1, IMD59

Зовнішні ІД

OMIM: 601746 MGI: 108030 HomoloGene: 4658 GeneCards: HYOU1

Онтологія гена
Молекулярна функція	• nucleotide binding • chaperone binding • ATP binding • GO:0001948, GO:0016582 protein binding
Клітинна компонента	• endocytic vesicle lumen • endoplasmic reticulum lumen • мембрана • focal adhesion • smooth endoplasmic reticulum • endoplasmic reticulum chaperone complex • extracellular region • ендоплазматичний ретикулум • екзосома
Біологічний процес	• negative regulation of endoplasmic reticulum stress-induced neuron intrinsic apoptotic signaling pathway • negative regulation of apoptotic process • рецептор-опосередкований ендоцитоз • response to endoplasmic reticulum stress • endoplasmic reticulum to Golgi vesicle-mediated transport • IRE1-mediated unfolded protein response • response to ischemia • cellular response to hypoxia • negative regulation of hypoxia-induced intrinsic apoptotic signaling pathway
Джерела:Amigo / QuickGO

Шаблон експресії

Більше даних

Ортологи

Види

Людина

Миша

Entrez


10525


12282

Ensembl


ENSG00000280682 ENSG00000149428


ENSMUSG00000032115

UniProt


Q9Y4L1 Q9BST8


Q9JKR6

RefSeq (мРНК)


NM_001130991 NM_006389


NM_021395

RefSeq (білок)


NP_001124463 NP_006380


NP_067370

Локус (UCSC)

Хр. 11: 119.04 – 119.06 Mb

Хр. 9: 44.29 – 44.3 Mb

PubMed search

^[1]

^[2]

Вікідані

Див./Ред. для людей

Див./Ред. для мишей

HYOU1 (англ. Hypoxia up-regulated 1) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 11-ї хромосоми. ^[3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 999 амінокислот, а молекулярна маса — 111 335^[4].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MADKVRRQRP	RRRVCWALVA	VLLADLLALS	DTLAVMSVDL	GSESMKVAIV
KPGVPMEIVL	NKESRRKTPV	IVTLKENERF	FGDSAASMAI	KNPKATLRYF
QHLLGKQADN	PHVALYQARF	PEHELTFDPQ	RQTVHFQISS	QLQFSPEEVL
GMVLNYSRSL	AEDFAEQPIK	DAVITVPVFF	NQAERRAVLQ	AARMAGLKVL
QLINDNTATA	LSYGVFRRKD	INTTAQNIMF	YDMGSGSTVC	TIVTYQMVKT
KEAGMQPQLQ	IRGVGFDRTL	GGLEMELRLR	ERLAGLFNEQ	RKGQRAKDVR
ENPRAMAKLL	REANRLKTVL	SANADHMAQI	EGLMDDVDFK	AKVTRVEFEE
LCADLFERVP	GPVQQALQSA	EMSLDEIEQV	ILVGGATRVP	RVQEVLLKAV
GKEELGKNIN	ADEAAAMGAV	YQAAALSKAF	KVKPFVVRDA	VVYPILVEFT
REVEEEPGIH	SLKHNKRVLF	SRMGPYPQRK	VITFNRYSHD	FNFHINYGDL
GFLGPEDLRV	FGSQNLTTVK	LKGVGDSFKK	YPDYESKGIK	AHFNLDESGV
LSLDRVESVF	ETLVEDSAEE	ESTLTKLGNT	ISSLFGGGTT	PDAKENGTDT
VQEEEESPAE	GSKDEPGEQV	ELKEEAEAPV	EDGSQPPPPE	PKGDATPEGE
KATEKENGDK	SEAQKPSEKA	EAGPEGVAPA	PEGEKKQKPA	RKRRMVEEIG
VELVVLDLPD	LPEDKLAQSV	QKLQDLTLRD	LEKQEREKAA	NSLEAFIFET
QDKLYQPEYQ	EVSTEEQREE	ISGKLSAAST	WLEDEGVGAT	TVMLKEKLAE
LRKLCQGLFF	RVEERKKWPE	RLSALDNLLN	HSSMFLKGAR	LIPEMDQIFT
EVEMTTLEKV	INETWAWKNA	TLAEQAKLPA	TEKPVLLSKD	IEAKMMALDR
EVQYLLNKAK	FTKPRPRPKD	KNGTRAEPPL	NASASDQGEK	VIPPAGQTED
AEPISEPEKV	ETGSEPGDTE	PLELGGPGAE	PEQKEQSTGQ	KRPLKNDEL

A: Аланін
C: Цистеїн
D: Аспарагінова кислота
E: Глутамінова кислота
F: Фенілаланін
G: Гліцин
H: Гістидин
I: Ізолейцин
K: Лізин
L: Лейцин
M: Метіонін
N: Аспарагін
P: Пролін
Q: Глутамін
R: Аргінін
S: Серин
T: Треонін
V: Валін
W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функцією належить до шаперонів. Задіяний у такому біологічному процесі як відповідь на стрес. Білок має сайт для зв'язування з АТФ, нуклеотидами. Локалізований у ендоплазматичному ретикулумі.

Література

Kaneda S., Yura T., Yanagi H. (2000). Production of three distinct mRNAs of 150 kDa oxygen-regulated protein (ORP150) by alternative promoters: preferential induction of one species under stress conditions. J. Biochem. 128: 529—538. PMID 10965054 DOI:10.1093/oxfordjournals.jbchem.a022783
Takeuchi S. (2006). Molecular cloning, sequence, function and structural basis of human heart 150 kDa oxygen-regulated protein, an ER chaperone. Protein J. 25: 517—528. PMID 17131193 DOI:10.1007/s10930-006-9038-z
Meunier L., Usherwood Y.-K., Chung K.T., Hendershot L.M. (2002). A subset of chaperones and folding enzymes form multiprotein complexes in endoplasmic reticulum to bind nascent proteins. Mol. Biol. Cell. 13: 4456—4469. PMID 12475965 DOI:10.1091/mbc.E02-05-0311
Zhang H., Li X.-J., Martin D.B., Aebersold R. (2003). Identification and quantification of N-linked glycoproteins using hydrazide chemistry, stable isotope labeling and mass spectrometry. Nat. Biotechnol. 21: 660—666. PMID 12754519 DOI:10.1038/nbt827
Lewandrowski U., Moebius J., Walter U., Sickmann A. (2006). Elucidation of N-glycosylation sites on human platelet proteins: a glycoproteomic approach. Mol. Cell. Proteomics. 5: 226—233. PMID 16263699 DOI:10.1074/mcp.M500324-MCP200

Примітки

↑ Human PubMed Reference:.
↑ Mouse PubMed Reference:.
↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:16931 (англ.) . Архів оригіналу за 30 серпня 2016. Процитовано 6 лютого 2017.
↑ UniProt, Q9Y4L1 (англ.) . Архів оригіналу за 10 квітня 2017. Процитовано 6 лютого 2017.