HYOU1 |
---|
|
Ідентифікатори |
---|
Символи | HYOU1, GRP-170, Grp170, HSP12A, ORP-150, ORP150, hypoxia up-regulated 1, IMD59 |
---|
Зовнішні ІД | OMIM: 601746 MGI: 108030 HomoloGene: 4658 GeneCards: HYOU1 |
---|
Онтологія гена |
---|
Молекулярна функція | • nucleotide binding • chaperone binding • ATP binding • GO:0001948, GO:0016582 protein binding |
---|
Клітинна компонента | • endocytic vesicle lumen • endoplasmic reticulum lumen • мембрана • focal adhesion • smooth endoplasmic reticulum • endoplasmic reticulum chaperone complex • extracellular region • ендоплазматичний ретикулум • екзосома |
---|
Біологічний процес | • negative regulation of endoplasmic reticulum stress-induced neuron intrinsic apoptotic signaling pathway • negative regulation of apoptotic process • рецептор-опосередкований ендоцитоз • response to endoplasmic reticulum stress • endoplasmic reticulum to Golgi vesicle-mediated transport • IRE1-mediated unfolded protein response • response to ischemia • cellular response to hypoxia • negative regulation of hypoxia-induced intrinsic apoptotic signaling pathway |
---|
Джерела:Amigo / QuickGO | |
Шаблон експресії |
---|
![](//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/6/67/PBB_GE_HYOU1_200825_s_at_fs.png/250px-PBB_GE_HYOU1_200825_s_at_fs.png) |
Більше даних |
Ортологи |
---|
Види | Людина | Миша |
---|
Entrez | | |
---|
Ensembl | | ENSG00000280682 ENSG00000149428 |
| |
---|
UniProt | | |
---|
RefSeq (мРНК) | | |
---|
RefSeq (білок) | | |
---|
Локус (UCSC) | Хр. 11: 119.04 – 119.06 Mb | Хр. 9: 44.29 – 44.3 Mb |
---|
PubMed search | [1] | [2] |
---|
Вікідані |
Див./Ред. для людей | Див./Ред. для мишей |
|
HYOU1 (англ. Hypoxia up-regulated 1) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 11-ї хромосоми. [3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 999 амінокислот, а молекулярна маса — 111 335[4].
Послідовність амінокислот
10 | | 20 | | 30 | | 40 | | 50 |
MADKVRRQRP | | RRRVCWALVA | | VLLADLLALS | | DTLAVMSVDL | | GSESMKVAIV |
KPGVPMEIVL | | NKESRRKTPV | | IVTLKENERF | | FGDSAASMAI | | KNPKATLRYF |
QHLLGKQADN | | PHVALYQARF | | PEHELTFDPQ | | RQTVHFQISS | | QLQFSPEEVL |
GMVLNYSRSL | | AEDFAEQPIK | | DAVITVPVFF | | NQAERRAVLQ | | AARMAGLKVL |
QLINDNTATA | | LSYGVFRRKD | | INTTAQNIMF | | YDMGSGSTVC | | TIVTYQMVKT |
KEAGMQPQLQ | | IRGVGFDRTL | | GGLEMELRLR | | ERLAGLFNEQ | | RKGQRAKDVR |
ENPRAMAKLL | | REANRLKTVL | | SANADHMAQI | | EGLMDDVDFK | | AKVTRVEFEE |
LCADLFERVP | | GPVQQALQSA | | EMSLDEIEQV | | ILVGGATRVP | | RVQEVLLKAV |
GKEELGKNIN | | ADEAAAMGAV | | YQAAALSKAF | | KVKPFVVRDA | | VVYPILVEFT |
REVEEEPGIH | | SLKHNKRVLF | | SRMGPYPQRK | | VITFNRYSHD | | FNFHINYGDL |
GFLGPEDLRV | | FGSQNLTTVK | | LKGVGDSFKK | | YPDYESKGIK | | AHFNLDESGV |
LSLDRVESVF | | ETLVEDSAEE | | ESTLTKLGNT | | ISSLFGGGTT | | PDAKENGTDT |
VQEEEESPAE | | GSKDEPGEQV | | ELKEEAEAPV | | EDGSQPPPPE | | PKGDATPEGE |
KATEKENGDK | | SEAQKPSEKA | | EAGPEGVAPA | | PEGEKKQKPA | | RKRRMVEEIG |
VELVVLDLPD | | LPEDKLAQSV | | QKLQDLTLRD | | LEKQEREKAA | | NSLEAFIFET |
QDKLYQPEYQ | | EVSTEEQREE | | ISGKLSAAST | | WLEDEGVGAT | | TVMLKEKLAE |
LRKLCQGLFF | | RVEERKKWPE | | RLSALDNLLN | | HSSMFLKGAR | | LIPEMDQIFT |
EVEMTTLEKV | | INETWAWKNA | | TLAEQAKLPA | | TEKPVLLSKD | | IEAKMMALDR |
EVQYLLNKAK | | FTKPRPRPKD | | KNGTRAEPPL | | NASASDQGEK | | VIPPAGQTED |
AEPISEPEKV | | ETGSEPGDTE | | PLELGGPGAE | | PEQKEQSTGQ | | KRPLKNDEL |
Кодований геном білок за функцією належить до шаперонів. Задіяний у такому біологічному процесі як відповідь на стрес. Білок має сайт для зв'язування з АТФ, нуклеотидами. Локалізований у ендоплазматичному ретикулумі.
Література
- Kaneda S., Yura T., Yanagi H. (2000). Production of three distinct mRNAs of 150 kDa oxygen-regulated protein (ORP150) by alternative promoters: preferential induction of one species under stress conditions. J. Biochem. 128: 529—538. PMID 10965054 DOI:10.1093/oxfordjournals.jbchem.a022783
- Takeuchi S. (2006). Molecular cloning, sequence, function and structural basis of human heart 150 kDa oxygen-regulated protein, an ER chaperone. Protein J. 25: 517—528. PMID 17131193 DOI:10.1007/s10930-006-9038-z
- Meunier L., Usherwood Y.-K., Chung K.T., Hendershot L.M. (2002). A subset of chaperones and folding enzymes form multiprotein complexes in endoplasmic reticulum to bind nascent proteins. Mol. Biol. Cell. 13: 4456—4469. PMID 12475965 DOI:10.1091/mbc.E02-05-0311
- Zhang H., Li X.-J., Martin D.B., Aebersold R. (2003). Identification and quantification of N-linked glycoproteins using hydrazide chemistry, stable isotope labeling and mass spectrometry. Nat. Biotechnol. 21: 660—666. PMID 12754519 DOI:10.1038/nbt827
- Lewandrowski U., Moebius J., Walter U., Sickmann A. (2006). Elucidation of N-glycosylation sites on human platelet proteins: a glycoproteomic approach. Mol. Cell. Proteomics. 5: 226—233. PMID 16263699 DOI:10.1074/mcp.M500324-MCP200
Примітки
- ↑ Human PubMed Reference:.
- ↑ Mouse PubMed Reference:.
- ↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:16931 (англ.) . Архів оригіналу за 30 серпня 2016. Процитовано 6 лютого 2017.
- ↑ UniProt, Q9Y4L1 (англ.) . Архів оригіналу за 10 квітня 2017. Процитовано 6 лютого 2017.
Див. також
| Це незавершена стаття про білки. Ви можете допомогти проєкту, виправивши або дописавши її. |
Портал «Біологія» Портал «Хімія» |
На цю статтю не посилаються інші статті Вікіпедії. Будь ласка розставте посилання відповідно до прийнятих рекомендацій. |