LAMTOR5

Наявні структури

Пошук ортологів: PDBe RCSB

Список кодів PDB
3MS6, 3MSH

Ідентифікатори

Символи

LAMTOR5, HBXIP, XIP, late endosomal/lysosomal adaptor, MAPK and MTOR activator 5

Зовнішні ІД

OMIM: 608521 MGI: 1915826 HomoloGene: 4668 GeneCards: LAMTOR5

Онтологія гена
Молекулярна функція	• guanyl-nucleotide exchange factor activity • GO:0001948, GO:0016582 protein binding • GO:0032947 molecular adaptor activity
Клітинна компонента	• цитоплазма • гіалоплазма • Ragulator complex • lysosomal membrane • лізосома
Біологічний процес	• regulation of cell size • negative regulation of cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic process • viral genome replication • response to virus • negative regulation of apoptotic process • protein localization to lysosome • cellular response to amino acid stimulus • positive regulation of TOR signaling • regulation of macroautophagy • positive regulation of TORC1 signaling
Джерела:Amigo / QuickGO

Шаблон експресії

Більше даних

Ортологи

Види

Людина

Миша

Entrez


10542


68576

Ensembl


ENSG00000134248


ENSMUSG00000087260

UniProt


O43504


Q9D1L9

RefSeq (мРНК)


NM_006402 NM_001382293


NM_026774

RefSeq (білок)


NP_006393 NP_001369222 NP_006393.2


NP_081050

Локус (UCSC)

Хр. 1: 110.4 – 110.41 Mb

Хр. 3: 107.19 – 107.19 Mb

PubMed search

^[1]

^[2]

Вікідані

Див./Ред. для людей

Див./Ред. для мишей

LAMTOR5 (англ. Late endosomal/lysosomal adaptor, MAPK and MTOR activator 5) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 1-ї хромосоми.^[3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 91 амінокислот, а молекулярна маса — 9 614^[4].

Послідовність амінокислот

10		20		30		40		50
MEATLEQHLE		DTMKNPSIVG		VLCTDSQGLN		LGCRGTLSDE		HAGVISVLAQ
QAAKLTSDPT		DIPVVCLESD		NGNIMIQKHD		GITVAVHKMA		S

A: Аланін
C: Цистеїн
D: Аспарагінова кислота
E: Глутамінова кислота
G: Гліцин
H: Гістидин
I: Ізолейцин
K: Лізин
L: Лейцин
M: Метіонін
N: Аспарагін
P: Пролін
Q: Глутамін
R: Аргінін
S: Серин
T: Треонін

V: Валін

Задіяний у такому біологічному процесі як ацетиляція. Локалізований у цитоплазмі, лізосомі.

Література

The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
Minczuk M., Mroczek S., Pawlak S.D., Stepien P.P. (2005). Human ATP-dependent RNA/DNA helicase hSuv3p interacts with the cofactor of survivin HBXIP. FEBS J. 272: 5008—5019. PMID 16176273 DOI:10.1111/j.1742-4658.2005.04910.x
Bar-Peled L., Schweitzer L.D., Zoncu R., Sabatini D.M. (2012). Ragulator is a GEF for the Rag GTPases that signal amino acid levels to mTORC1. Cell. 150: 1196—1208. PMID 22980980 DOI:10.1016/j.cell.2012.07.032
Garcia-Saez I., Lacroix F.B., Blot D., Gabel F., Skoufias D.A. (2011). Structural characterization of HBXIP: the protein that interacts with the anti-apoptotic protein survivin and the oncogenic viral protein HBx. J. Mol. Biol. 405: 331—340. PMID 21059355 DOI:10.1016/j.jmb.2010.10.046
Melegari M., Scaglioni P.P., Wands J.R. (1998). Cloning and characterization of a novel hepatitis B virus x binding protein that inhibits viral replication. J. Virol. 72: 1737—1743. PMID 9499022

Примітки

↑ Human PubMed Reference:.
↑ Mouse PubMed Reference:.
↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:17955 (англ.) . Архів оригіналу за 15 вересня 2015. Процитовано 28 серпня 2017.
↑ UniProt, O43504 (англ.) . Архів оригіналу за 20 липня 2017. Процитовано 28 серпня 2017.