RBM22

Наявні структури

Пошук ортологів: PDBe RCSB

Список кодів PDB
2YTC

Ідентифікатори

Символи

RBM22, Cwc2, ZC3H16, fSAP47, RNA binding motif protein 22

Зовнішні ІД

OMIM: 612430 MGI: 1914060 HomoloGene: 69245 GeneCards: RBM22

Онтологія гена
Молекулярна функція	• зв'язування з іоном металу • calcium-dependent protein binding • nucleic acid binding • pre-mRNA binding • U6 snRNA binding • GO:0005487 structural constituent of nuclear pore • RNA binding • GO:0001948, GO:0016582 protein binding
Клітинна компонента	• цитоплазма • catalytic step 2 spliceosome • U2-type catalytic step 1 spliceosome • U2-type catalytic step 2 spliceosome • Prp19 complex • spliceosomal complex • клітинне ядро • нуклеоплазма
Біологічний процес	• positive regulation of intracellular protein transport • mRNA processing • spliceosomal snRNP assembly • Сплайсинг РНК • mRNA cis splicing, via spliceosome • positive regulation of RNA splicing • mRNA splicing, via spliceosome • GO:0015915 транспорт • positive regulation of protein import into nucleus • positive regulation of protein export from nucleus
Джерела:Amigo / QuickGO

Шаблон експресії

Більше даних

Ортологи

Види

Людина

Миша

Entrez


55696


66810

Ensembl


ENSG00000086589


ENSMUSG00000024604

UniProt


Q9NW64


Q8BHS3

RefSeq (мРНК)


NM_018047


NM_025776

RefSeq (білок)


NP_060517


NP_080052

Локус (UCSC)

Хр. 5: 150.69 – 150.7 Mb

Хр. 18: 60.69 – 60.71 Mb

PubMed search

^[1]

^[2]

Вікідані

Див./Ред. для людей

Див./Ред. для мишей

RBM22 (англ. RNA binding motif protein 22) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 5-ї хромосоми.^[3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 420 амінокислот, а молекулярна маса — 46 896^[4].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MATSLGSNTY	NRQNWEDADF	PILCQTCLGE	NPYIRMTKEK	YGKECKICAR
PFTVFRWCPG	VRMRFKKTEV	CQTCSKLKNV	CQTCLLDLEY	GLPIQVRDAG
LSFKDDMPKS	DVNKEYYTQN	MEREISNSDG	TRPVGMLGKA	TSTSDMLLKL
ARTTPYYKRN	RPHICSFWVK	GECKRGEECP	YRHEKPTDPD	DPLADQNIKD
RYYGINDPVA	DKLLKRASTM	PRLDPPEDKT	ITTLYVGGLG	DTITETDLRN
HFYQFGEIRT	ITVVQRQQCA	FIQFATRQAA	EVAAEKSFNK	LIVNGRRLNV
KWGRSQAARG	KEKEKDGTTD	SGIKLEPVPG	LPGALPPPPA	AEEEASANYF
NLPPSGPPAV	VNIALPPPPG	IAPPPPPGFG	PHMFHPMGPP	PPFMRAPGPI
HYPSQDPQRM	GAHAGKHSSP

A: Аланін
C: Цистеїн
D: Аспарагінова кислота
E: Глутамінова кислота
F: Фенілаланін
G: Гліцин
H: Гістидин
I: Ізолейцин
K: Лізин
L: Лейцин
M: Метіонін
N: Аспарагін
P: Пролін
Q: Глутамін
R: Аргінін
S: Серин
T: Треонін
V: Валін
W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функцією належить до фосфопротеїнів. Задіяний у таких біологічних процесах, як процесинг мРНК, сплайсинг мРНК, транспорт, ацетилювання, альтернативний сплайсинг. Білок має сайт для зв'язування з іонами металів, іоном цинку, РНК. Локалізований у цитоплазмі, ядрі.

Література

The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
Loftus S.K., Dixon J., Koprivnikar K., Dixon M.J., Wasmuth J.J. (1996). Transcriptional map of the Treacher Collins candidate gene region. Genome Res. 6: 26—34. PMID 8681136 DOI:10.1101/gr.6.1.26
Jurica M.S., Licklider L.J., Gygi S.P., Grigorieff N., Moore M.J. (2002). Purification and characterization of native spliceosomes suitable for three-dimensional structural analysis. RNA. 8: 426—439. PMID 11991638 DOI:10.1017/S1355838202021088
Krebs J. (2009). The influence of calcium signaling on the regulation of alternative splicing. Biochim. Biophys. Acta. 1793: 979—984. PMID 19133299 DOI:10.1016/j.bbamcr.2008.12.006
Janowicz A., Michalak M., Krebs J. (2011). Stress induced subcellular distribution of ALG-2, RBM22 and hSlu7. Biochim. Biophys. Acta. 1813: 1045—1049. PMID 21122810 DOI:10.1016/j.bbamcr.2010.11.010

Примітки

↑ Human PubMed Reference:.
↑ Mouse PubMed Reference:.
↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:25503 (англ.) . Архів оригіналу за 11 вересня 2015. Процитовано 5 вересня 2017.
↑ UniProt, Q9NW64 (англ.) . Архів оригіналу за 25 серпня 2017. Процитовано 5 вересня 2017.