SERBP1

Наявні структури

Пошук ортологів: PDBe RCSB

Список кодів PDB
4V6X

Ідентифікатори

Символи

SERBP1, CHD3IP, HABP4L, PAI-RBP1, PAIRBP1, CGI-55, SERPINE1 mRNA binding protein 1

Зовнішні ІД

OMIM: 607378 MGI: 1914120 HomoloGene: 134277 GeneCards: SERBP1

Онтологія гена
Молекулярна функція	• GO:0001948, GO:0016582 protein binding • mRNA 3'-UTR binding • RNA binding • cadherin binding • SUMO binding
Клітинна компонента	• perinuclear region of cytoplasm • клітинна мембрана • екзосома • мембрана • гіалоплазма • клітинне ядро • цитоплазма
Біологічний процес	• regulation of apoptotic process • regulation of mRNA stability • PML body organization
Джерела:Amigo / QuickGO

Шаблон експресії

Більше даних

Ортологи

Види

Людина

Миша

Entrez


26135


66870

Ensembl


ENSG00000142864


ENSMUSG00000036371

UniProt


Q8NC51


Q9CY58

RefSeq (мРНК)


NM_015640 NM_001018067 NM_001018068 NM_001018069


NM_001113564 NM_001113565 NM_001113566 NM_025814

RefSeq (білок)


NP_001018077 NP_001018078 NP_001018079 NP_056455


NP_001107036 NP_001107037 NP_001107038 NP_080090

Локус (UCSC)

Хр. 1: 67.41 – 67.43 Mb

Хр. 6: 67.22 – 67.27 Mb

PubMed search

^[1]

^[2]

Вікідані

Див./Ред. для людей

Див./Ред. для мишей

SERBP1 (англ. SERPINE1 mRNA binding protein 1) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 1-ї хромосоми. ^[3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 408 амінокислот, а молекулярна маса — 44 965^[4].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MPGHLQEGFG	CVVTNRFDQL	FDDESDPFEV	LKAAENKKKE	AGGGGVGGPG
AKSAAQAAAQ	TNSNAAGKQL	RKESQKDRKN	PLPPSVGVVD	KKEETQPPVA
LKKEGIRRVG	RRPDQQLQGE	GKIIDRRPER	RPPRERRFEK	PLEEKGEGGE
FSVDRPIIDR	PIRGRGGLGR	GRGGRGRGMG	RGDGFDSRGK	REFDRHSGSD
RSSFSHYSGL	KHEDKRGGSG	SHNWGTVKDE	LTESPKYIQK	QISYNYSDLD
QSNVTEETPE	GEEHHPVADT	ENKENEVEEV	KEEGPKEMTL	DEWKAIQNKD
RAKVEFNIRK	PNEGADGQWK	KGFVLHKSKS	EEAHAEDSVM	DHHFRKPAND
ITSQLEINFG	DLGRPGRGGR	GGRGGRGRGG	RPNRGSRTDK	SSASAPDVDD
PEAFPALA

A: Аланін
C: Цистеїн
D: Аспарагінова кислота
E: Глутамінова кислота
F: Фенілаланін
G: Гліцин
H: Гістидин
I: Ізолейцин
K: Лізин
L: Лейцин
M: Метіонін
N: Аспарагін
P: Пролін
Q: Глутамін
R: Аргінін
S: Серин
T: Треонін
V: Валін
W: Триптофан

Y: Тирозин

Білок має сайт для зв'язування з РНК. Локалізований у цитоплазмі, ядрі.

Література

Lai C.-H., Chou C.-Y., Ch'ang L.-Y., Liu C.-S., Lin W.-C. (2000). Identification of novel human genes evolutionarily conserved in Caenorhabditis elegans by comparative proteomics. Genome Res. 10: 703—713. PMID 10810093 DOI:10.1101/gr.10.5.703
The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
Lemos T.A., Passos D.O., Nery F.C., Kobarg J. (2003). Characterization of a new family of proteins that interact with the C-terminal region of the chromatin-remodeling factor CHD-3. FEBS Lett. 533: 14—20. PMID 12505151 DOI:10.1016/S0014-5793(02)03737-7
Heaton J.H., Dlakic W.M., Dlakic M., Gelehrter T.D. (2001). Identification and cDNA cloning of a novel RNA-binding protein that interacts with the cyclic nucleotide-responsive sequence in the type-1 plasminogen activator inhibitor mRNA. J. Biol. Chem. 276: 3341—3347. PMID 11001948 DOI:10.1074/jbc.M006538200
Goulet I., Boisvenue S., Mokas S., Mazroui R., Cote J. (2008). TDRD3, a novel Tudor domain-containing protein, localizes to cytoplasmic stress granules. Hum. Mol. Genet. 17: 3055—3074. PMID 18632687 DOI:10.1093/hmg/ddn203
Impens F., Radoshevich L., Cossart P., Ribet D. (2014). Mapping of SUMO sites and analysis of SUMOylation changes induced by external stimuli. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 111: 12432—12437. PMID 25114211 DOI:10.1073/pnas.1413825111

Примітки

↑ Human PubMed Reference:.
↑ Mouse PubMed Reference:.
↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:17860 (англ.) . Процитовано 6 лютого 2017.
↑ UniProt, Q8NC51 (англ.) . Архів оригіналу за 9 травня 2017. Процитовано 6 лютого 2017.