Рибосомний білок L13

Рибосомний білок L13
Наявні структури
PDBПошук для людей: PDBe RCSB
Список кодів PDB

4UG0, 4V6X, 5AJ0, 4UJD, 4D67, 4D5Y, 4UJE, 4UJC

Ідентифікатори
Символи RPL13, BBC1, D16S444E, D16S44E, L13, ribosomal protein L13, SEMDIST
Зовнішні ІД OMIM: 113703 MGI: 3642685 HomoloGene: 5568 GeneCards: RPL13
Онтологія гена
Молекулярна функція

GO:0001948, GO:0016582 protein binding
structural constituent of ribosome
RNA binding

Клітинна компонента

гіалоплазма
рибосома
cytosolic ribosome
мембрана
внутрішньоклітинний
cytosolic large ribosomal subunit
клітинне ядро
ядерце
ендоплазматичний ретикулум

Біологічний процес

viral transcription
SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane
translational initiation
nuclear-transcribed mRNA catabolic process, nonsense-mediated decay
rRNA processing
Біосинтез білків

Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії




Більше даних
Ортологи
Види Людина Миша
Entrez
6137
100040416
Ensembl
ENSG00000167526
ENSMUSG00000059776
UniProt
P26373
н/д
RefSeq (мРНК)
NM_033251
NM_000977
NM_001243130
NM_001243131
XM_036163486
RefSeq (білок)
NP_000968
NP_001230060
NP_150254
н/д
Локус (UCSC) Хр. 16: 89.56 – 89.56 Mb Хр. 3: 58.89 – 58.9 Mb
PubMed search [1] [2]
Вікідані
Див./Ред. для людейДив./Ред. для мишей

Рибосомний протеїн L13 (англ. Ribosomal protein L13) – білок, який кодується геном RPL13, розташованим у людей на короткому плечі 16-ї хромосоми. [3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 211 амінокислот, а молекулярна маса — 24 261[4].

Послідовність амінокислот
1020304050
MAPSRNGMVLKPHFHKDWQRRVATWFNQPARKIRRRKARQAKARRIAPRP
ASGPIRPIVRCPTVRYHTKVRAGRGFSLEELRVAGIHKKVARTIGISVDP
RRRNKSTESLQANVQRLKEYRSKLILFPRKPSAPKKGDSSAEELKLATQL
TGPVMPVRNVYKKEKARVITEEEKNFKAFASLRMARANARLFGIRAKRAK
EAAEQDVEKKK

Цей білок за функціями належить до рибонуклеопротеїнів, рибосомних білків.

Література

  • The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
  • Impens F., Radoshevich L., Cossart P., Ribet D. (2014). Mapping of SUMO sites and analysis of SUMOylation changes induced by external stimuli. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 111: 12432—12437. PMID 25114211 DOI:10.1073/pnas.1413825111

Примітки

  1. Human PubMed Reference:.
  2. Mouse PubMed Reference:.
  3. HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:10303 (англ.) . Процитовано 6 лютого 2017.{{cite web}}: Обслуговування CS1: Сторінки з параметром url-status, але без параметра archive-url (посилання)
  4. UniProt, P26373 (англ.) . Процитовано 6 лютого 2017.

Див. також

  • Хромосома 16
Молекула міоглобіну Це незавершена стаття про білки.
Ви можете допомогти проєкту, виправивши або дописавши її.

П:  Портал «Біологія» П:  Портал «Хімія»

Біосинтез білків: трансляція (трансляція прокаріотів, трансляція еукаріотів)
Білки
Фактори ініціації трансляції
Фактори ініціації трансляції прокаріотів
  • PIF-1
  • PIF-2
  • PIF-3
Фактори ініціації трансляції археїв
  • aIF1
  • aIF2
  • aIF5
  • aIF6
Фактори ініціації трансляції еукаріотів
eIF1
eIF2
eIF3
eIF4
eIF5
eIF6
Фактори елонгації трансляції
Фактори елонгації трансляції прокаріотів
  • EF-Tu
  • EF-Ts
  • EF-G
Фактори елонгації трансляції археїв
  • aEF-1, aEF-2
Фактори елонгації трансляції еукаріотів
Фактори термінації трансляції
  • Фактори термінації трансляції прокаріотів
  • Фактори термінації трансляції археїв
  • Фактори термінації трансляції еукаріотів
Рибосомні білки
Цитоплазмові
підрозділ 60S
підрозділ 40S
Мітохондріальні
підрозділ 39S
підрозділ 28S